Universidad Mayor

Facultad de Medicina
Escuela de Tecnología Médica
Profesora Maribel Arnes

Guía de Ejercicios Enzimas

1. ¿Qué es un catalizador? Señale las características generales de su acción.
2. ¿Qué deferencias existen entre un catalizador inorgánico y una enzima?
3. ¿Qué es la energía de activación de una reacción química? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
enzima?
4. ¿Qué influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la reacción
que cataliza?
5. Basado en sus conocimientos sobre estructura de proteínas. ¿Cómo explicaría la
eficiencia catalítica, la especificidad y la modificación de la actividad de una enzima?
6. ¿Qué es el sitio activo de una enzima?
7. Discuta los modelos de interacción enzima – sustrato “llave cerradura” y “ajuste
inducido”.
8. Defina grupo prostético.
9. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuales serían los grupos transferidos
en forma transitoria:
a) Flavina Adenina Dinucleótido (FADH2)
b) Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD+)
c) Coenzima A
d) Piridoxal Fosfato
e) Biocitina
f) Timina Pirofosfato
10. ¿Cuál es la diferencia entre una Apoenzima y una Holoenzima?
11. ¿Qué entiende por espontaneidad de una reacción?
12. ¿Qué se entiende por actividad enzimática y cuales son los factores que la pueden
modificar?
13. A la relación (k-1 + k2)/ k1 se le denomina constante de Michaelis – Menten (Km),
puede esta constante relacionarse con la afinidad de una enzima?
14. ¿Con qué concentración de sustrato puede alcanzarse la velocidad máxima de una
reacción enzimática?
15. Los siguientes datos corresponden a los de una reacción catalizada por una enzima.
a) Determine si la enzima sigue una cinética michaeliana
b) Si es así calcule Km y velocidad máxima
[S] mM V (mmol mL-1 min -1 )
0,1 3,33
0,2 5,0
0,5 7,14
0,8 8,0
1,0 8,33
2,0 9,09

16. Los siguientes datos corresponden a reacciones catalizadas por enzimas, en presencia y
ausencia de un inhibidor, para ambos casos.
a) Determine el tipo de inhibición
b) Explique si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima sustrato o a ambos
[S] mM V (mmol mL-1 min -1 )
Sin inhibidor Con inhibidor X
0,2 5,0 3,0
0,4 7,5 5,0
0,8 10,0 7,5
1,0 10,7 8,3
2,0 12,5 10,7
4,0 13,6 12,5
 [S] mM V (mmol mL-1 min -1 )
Sin inhibidor Con inhibidor Y
0,2 5,0 2,0
0,4 7,5 3,0
0,8 10,0 4,0
1,0 10,7 4,3
2,0 12,5 5,0
4,0 13,6 5,5

17. ¿En qué forma una variación de pH o temperatura, puede afectar a los componentes de un
sistema enzimático?
18. ¿Qué es un inhibidor?
19. ¿Qué diferencia existe entre un inhibidor reversible y otro no reversible?
20. ¿Qué es un inhibidor competitivo? ¿Cómo se explica que la inhibición competitiva sea
reversible?
21. ¿Qué es un inhibidor no competitivo? ¿Qué efecto tiene el aumento de la concentración
del sustrato sobre la inhibición no competitiva de una reacción enzimática?
22. ¿Cómo se ve afectado Km y Vmáx en cada uno de los dos tipos de inhibidores
comentados anteriormente?
23. ¿Qué función cumplen las enzimas reguladoras?
24. Señale los mecanismos de acción de las enzimas reguladoras.
25. ¿Qué es el sitio alostérico?