Proteínas

Del griego “proteios” que significa lo primero.

Definición:
• “Son polímeros de condensación de α–aminoácidos con
configuración L”
• Son moléculas complejas de alta masa molar (Insulina: 6000-Queratina
20x106 kDa) que contienen C, H, O, N y a veces S y P.
• Tienen gran importancia biológica pues:
Las estructuras celulares están constituidas por ellas.
Las reacciones químicas que ocurren al interior de las células
son catalizadas por enzimas que son de naturaleza proteica.
Cumplen funciones específicas muy diversas en el organismo
humano como por ejemplo:
Hemoglobina (transporte de oxigeno)
Fibrinógeno (coagulación sanguínea)
Anticuerpos (responsables de la inmunidad)
Hormonas (regulan equilibrio funcional)
• Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos
Clasificación de las Proteínas
1. PROTEINAS NATIVAS
Proteínas Simples (formadas sólo por aminoácidos). Como ejemplos:
- Albúmina
- Globulinas
Proteínas Conjugadas(*) (tienen grupo prostético): Como ejemplos:
- Fosfoproteínas
- Hemoproteínas
- Núcleoproteinas

2. PROTEÍNAS DERIVADAS (modificadas por el hombre)

- Alcaliproteínas
- Ácidoproteínas

(*) Las proteínas conjugadas además de su porción aminoacídica tienen un grupo de

diferente naturaleza que se llama grupo prostético.
Ej.:
caseína: fosfoproteína, grupo prostético: fosfato.
cromosomas: nucleoproteina, grupo prostético: ácido nucleico.
 Estructura de α-aminoácidos
Las unidades que forman las proteínas se llaman α-aminoácidos y su
estructura es la siguiente:
cadena lateral

R
α
H C C O OH
NH 2

• Si R ≠ H el C α es asimétrico y el aminoácido tiene actividad óptica.

Ejs:
H 3C CH 3
CH 3 CH
H C COOH H C COOH
NH 2 NH 2
alanina valina
 Estructura de α-aminoácidos
• Todos los aminoácidos naturales tienen configuración L:
Ejs:

1 1
1
CHO COOH COOH
2 2
2
HO C H H 2N C H H 2N C H
3 3
3 CH(CH3)2
CH 2OH CH 2OH

L-gliceraldehído L-serina L-valina

patrón de comparación
 Clasificación de Aminoácidos (aa)
I. Ácidos. monoamino monocarboxílicos (neutros)
a. Ácidos alifáticos: Glicina, alanina, valina(*), nor-leucina, leucina,
isoleucina, serina, treonina.
b. Ácidos con núcleos aromáticos: fenilanina, tirosina, triptofano.
c. Ácidos que contienen azufre: Cisteina, cistina, metionina.

II. Ácidos monoaminodicarboxílicos (ácidos)

Ácido aspártico, ácido glutámico.

III. Ácidos diaminomonocarboxílicos (básicos)

Lisina, arginina, histidina (en niños).

IV. Aminoácidos con núcleos heterocíclicos.

Prolina, hidroxiprolina.

Hay 20 aminoácidos naturales conocidos.

(*) Los nombres en celeste son los llamados aminoácidos esenciales (son 8 y para niños
histidina) los cuales deben proporcionarse en la dieta. Son también de la serie L..
Abreviaturas de Aminoácidos

Glicina Gly Treonina Thr

Alanina Ala Tirosina Tyr
Valina Val Hidroxipolina Hyp
Leucina Leu Cisteína Cys
Isoleucina Ile Cistina Cys-Cys
Fenilalanina Phe Metionina Met
Asparragina Asn Ácido aspártico Asp
Glutamina Gln Ácido glutámico Glu
Triptofano Trp Lisina Lys
Prolina Pro Arginina Arg
Serina Ser Histidina: His
 Ion dipolar o Zwitterión
Todos los aminoácidos al estado de cristal o en solución acuosa se encuentran
como “ión dipolar"
"ion dipolar"
dipolar"

H H
+ -
H 2N C COOH H 3N C COO
R R

carga elé
eléctrica cero (0)

- +
OH H

H H
- +
H 2N C COO H 3N C COOH
R R
predominante en medio básico predominante en medio ácido
 Punto isoeléctrico o punto isoiónico (pI)
Es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica neta igual a cero, por lo tanto “la
concentración de la forma aniónica es igual a la concentración de la forma catiónica.”
• Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima solubilidad, es característico de
cada aminoácido y no se mueve en un campo eléctrico.

CALCULO DEL PUNTO ISOELÉCTRICO (Ejemplo: Glicina)

"zwitterion"

O O O
pKa1 pKa2
C OH C O C O
H 2C H 2C H 2C
+ Ka1 +
NH 3 NH 3 Ka 2 NH 2
0 -1
carga eléctrica: +1

• El “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al “zwitterión”

carga eléctrica = cero)

pH = pI =
1
(pKa1 + pKa2 )
2
Punto isoeléctrico o punto isoiónico (pI)
• El “punto isoeléctrico” depende si el aminoácido es básico, neutro o ácido:
aminoácido básico: pI = 7,5 a 11,2; aminoácido neutro: pI = 5 a 6,3;
aminoácido ácido: pI = 2,8 a 3,2.

Calculo del pI de la lisina.

HO
C O COO- COO-
+ + COO-
H 3N CH OH - H 3N CH OH - H 2N CH H 2N CH
OH -
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
H+ H+ H+
H 2C H 2C H 2C
pKa 1 pKa 2 pKa 3 H 2C
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
2,18 8,95 10,53
+ + +
NH 3 NH 3 NH 3 NH 2
carga elé
eléctrica: +2 +1 0 -1

pI = ½ pKa2 + ½ pKa3 ; pI = ½ (pKa2 + pKa3)

pI = ½ ( 8,95 + 10,53 )
pI = 9,74
 Reacciones químicas referidas al
grupo NH2
a) Los aminoácidos forman sales con los ácidos.

R + - R
+ +
H 3N C COO- + H-Cl Cl H 3N C COOH
H H
clorhidratos de aminoácidos
 Reacciones químicas referidas al
grupo NH2
b) Método de Van – Slyke (Reacción cuantitativa).

R R
+
H 3N C COO- + HNO 2 HO C COOH + N2 + H 2O
(g)
H H
ácido hidroxiácido

• Se puede calcular la cantidad de N2 liberado en condiciones normales,

que es proporcional a la cantidad de aminoácido.
 Reacciones químicas referidas al
grupo NH2
c) Reacción de Sorensen.

CH 2OH
R R
+
H 3N C COO- + OH- + 2 H-CHO N CH COO- + H 2O
H formalina
CH 2OH
 Reacciones químicas referidas al
grupo NH2
d) Reacción de Sanger: determina N – terminal (en péptidos).

R
F HN CH COOH
1
NO 2 R NO 2
2
+ H 2N CH COOH + HF
3
4 aminoácido
NO 2 NO 2
2,4-dinitrofluorobenceno aminoácido N-terminal "marcado"

2,4-DNFB o DNFB
 Reacciones químicas referidas al
grupo COOH

a) Formación de sales con Cu +2 ; Ag+ ; Pb+2

R R 2+ R
+ OH- Cu
H 3N C COO- H 2N C COO- ( H 2N C COO-)2Cu
H H H
sal insoluble
 Reacciones químicas referidas al
grupo COOH

b) Formación de esteres

R + R O
H
+ - + +
H3N C COO- + CH 3O H H3N C C O CH3

H H
ester
 Reacciones de Coloración
1. Reacción de Millón

2. Reconocimiento de Azufre

3. Reacción Xantoproteica

4. Reacción de Biuret
Esta reacción es dada por sustancias que contienen más de dos
uniones peptídicas.
La reacción se debe a la coordinación de los iones cúpricos con los
pares de electrones no compartidos del nitrógeno peptídico y el
oxígeno del agua para formar un complejo coloreado de
coordinación.

La reacción de Biuret permite valoración cuantitativa de proteína

en materiales biológicos. El reactivo de Biuret es una solución
diluida de sulfato de cobre e hidróxido de sodio concentrado.
LECHES-CHINAS. Método Kjeldhal (N2 ) MELAMINA (C3H6N6)

NH2

N N

H2 N N NH2
 Péptidos
Los oligómeros (conjunto relativamente pequeño de unidades) formados por la
unión de aminoácidos y pérdida de H2O se llaman “peptidos”.

• Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido que tiene 1

enlace peptídico (*) formándose también 1 mol de H2O (*). No hay
rotación libre alrededor de enlace peptídico.

• Cuando se unen tres aminoácidos se forma un tripéptido que tiene

dos enlaces peptídicos, y se forman también 2 moles de H2O.

• Las unidades de aminoácido que forman los péptidos se llaman

residuos. Y se puede decir que los polipéptidos están caracterizados
por la secuencia de sus residuos de aminoácido.

Los polipéptidos son relativamente rígidos pero sin embargo suficientemente

móviles para adoptar una variedad de conformaciones. Por lo tanto ellos
pueden “plegarse” en muchas formas diferentes.
 Péptidos
• Al dibujar una cadena de un polipéptido, el aminoácido N- terminal o
terminal amino se coloca a la izquierda y el aminoácido C- terminal o
terminal carboxi se coloca a la derecha.

• La cadena que incorpora los enlaces peptídico se llama la cadena

principal y los sustituyentes R, R’, R”, etc. son las cadenas laterales

+ -
H3N CH C NH CH CO NH CH COO
R O R n R

terminal amino terminal carboxi

 Formación de un Dipéptido
Ejemplo alanilglicina (formado por la unión de alanina y glicina)

CH3
H2N CH C NH CH2 COOH
O
enlace peptídico
2 aminoácidos unidos = 1 enlace peptídico

Los enlaces peptídicos se reconocen con el reactivo de Biuret

(CuSO4 + NaOH)→ se obtiene un color violeta.
Cuando se unen más de dos aminoácidos se forman los oligopéptidos (3 a 10
aa).
Si se unen de 10 a 50 aminoácidos se llaman polipéptidos y si se unen más
de 50 aminoácidos se llaman proteínas.
 Estructura de Proteínas
(Las proteínas están organizadas en distintos niveles)

Nivel de Relacionada a: Fuerzas de estabilización

estructura
Primaria Aminoácido presente y secuencia de Enlaces covalentes
aminoácidos (Ej.: enlaces peptídicos)
Secundaria Arreglo de cadena polipeptídica en el espacio Enlaces de H
formando espiral llamada α-hélice o láminas u
hojas-β (hojas plegadas)
Terciaria Doblez del peptído en el espacio o solución por -Puentes salinos.
medio de interacciones de cadenas laterales -Fuerzas de Vander Wals.
(Ej.: proteínas globulares, proteínas fibrilares) -Enlaces de H
-Uniones disulfuros, etc.(-S-S-)
Cuaternaria Varias subunidades de una proteína se -Puentes salinos
combinan para formar agregados grandes un -Fuerzas Vander Wals.
Ej.: es la Hemoglobina formada por 4 unidades. -Enlaces de H
Esta estructura también se define como un -Uniones disulfuro, etc. (-S-S-)
“ordenamiento de las cadenas de subunidades
en relación mutua”
Resumen de estructura de proteínas

Algunos autores resumen estos 4 niveles de organización:

Estructura primaria: secuencia

Estructura secundaria: plegado local (α-hélice, β-hoja plegada)

Estructura terciaria: plegado global

Estructura cuaternaria: asociación de múltiples cadenas.

Niveles de Estructura de las
Proteinas
 Propiedades de Proteínas
DESNATURALIZACIÓN (O DENATURACIÓN):
Es la precipitación irreversible que sufren las proteínas cuando son
sometidas a ciertos agentes como la temperatura (>40ºC), ácidos y
bases fuertes, solvente orgánicos (alcohol, acetona, etc.). Se alteran
sus propiedades químicas, físicas y biológicas naturales. Lo más
característico es la pérdida de las estructuras secundarias y terciaria.
No hay ruptura de “enlaces peptídicos”.
Un ejemplo sería un huevo cocido.

PRECIPITABILIDAD:

I. CON SALES (como Na2SO4 o (NH4 )2SO4) a ciertas concentraciones

se producen precipitaciones (“saltingout”). Si se agrega H2O
(disminuye concentración) la proteína se redisuelve.

II. CON SALES DE METALES (Hg2+, Cu2+, Pb2+) y si la proteína está

sobre su pI (cargada -) se producen precipitaciones que también son
reversibles y pueden servir para su aislamiento y purificación.