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CIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIN Todas las clulas contienen la informacin necesaria para realizar distintas reacciones qumicas mediante las cuales las clulas crecen, obtienen energa y sintetizan sus componentes. Est informacin est almacenada en el material gentico, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha informacin a las clulas hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material gentico es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolucin. La informacin gentica o genoma, est contenida en unas molculas llamadas cidos nucleicos. Existen dos tipos de cidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la informacin gentica en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la informacin contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la informacin (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIN QUMICA Y ESTRUCTURA DE LOS CIDOS NUCLEICOS


Los cidos nucleicos resultan de la polimerizacin de monmeros complejos denominados nucletidos. Un nucletido est formado por la unin de un grupo fosfato al carbono 5 de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1 una base nitrogenada. Las bases nitrogenadas son molculas cclicas y en la composicin de dichos anillos participa, adems del carbono, el nitrgeno. Estos compuestos pueden estar formados por uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases pricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidnicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los cidos nucleicos. Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes, algunas de ellas estn metiladas. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresin gentica. Nucletidos de importancia biolgica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energa de la clula. Esta molcula tiene un papel clave para el metabolismo de la energa. La mayora de las reacciones metablicas que requieren energa estn acopladas a la hidrlisis de ATP.

Este nucletido posee tres grupos fosfatos unidos entre s. Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados, de manera que poseen cargas negativas. Como estas cargas estn muy cerca se repelen fuertemente. Para mantenerlos juntos, se establecen uniones de alta energa entre los fosfatos, por lo tanto, cuando la molcula se hidroliza la energa se libera. Del mismo modo para sintetizar una molcula de ATP se requiere energa. AMP cclico: Es una de las molculas encargadas de transmitir una seal qumica que llega a la superficie celular al interior de la clula. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucletido y nicotinamida adenina dinucletido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reduccin, son molculas que transportan electrones y protones. Intervienen en procesos como la respiracin y la fotosntesis. FAD+: Tambin es un transportador de electrones y protones. Interviene en la respiracin celular. Coenzima A: Es una molcula que transporta grupos acetilos, interviene en la respiracin celular, en la sntesis de cidos grasos y otros procesos metablicos. POLINUCLETIDOS Existen dos clases de nucletidos, los ribonucletidos en cuya composicin encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucletidos, en donde participa la desoxirribosa. Los nucletidos pueden unirse entre s, mediante enlaces covalentes, para formar polmeros, es decir los cidos nucleicos, el ADN y el ARN. Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodister. El grupo fosfato de un nucletido se une con el hidroxilo del carbono 5 de otro nucletido, de este modo en la cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5 de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3 de la pentosa. ADN CIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los cidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869, sin embargo no fue hasta mucho despus que se conoci su funcin. A principio de siglo los cientficos que queran explicar como se transmita y se almacenaba la informacin gentica se enfrentaron a un problema, era el ADN o las protenas de los cromosomas los que portaban la informacin gentica. Se saba que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monmeros, frente a los 20 aminocidos que se encuentran formando parte de las protenas, de manera que se pensaba que era demasiado sencillo como para guardar la informacin, por lo cual se le asignaba una funcin estructural. La evidencia que ha servido para esclarecer la funcin del ADN, ha procedido, por un lado, del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante, sin importar la edad, sexo, factores nutricionales o ambientales.

Por otra parte, la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relacin directa con la complejidad del organismo, as como tambin se observa que las gametas de los individuos con reproduccin sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus clulas somticas. Sin embargo esto por si solo no confirm la funcin del ADN. Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. En 1928, Griffith experiment con distintas cepas de bacterias, una de ellas era la forma llamada lisa (L), rodeada de una cpsula de polisacridos y causante de neumona en los ratones. En contraste las cepas rugosas, no contena el polisacrido y no era virulenta. Griffith experiment con ratones. A unos inyectndoles cepas lisas muertas por calor, a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor, en este ltimo caso los ratones moran de neumona, es decir que las clulas rugosas se haban transformado en cepas virulentas. En 1944 se demostr que ese principio transformador era el ADN y no las protenas.

Fig. 2.43 - Experimento de Griffith Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase, demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material gentico. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos; los bacteriofagos, estn formados por ADN y protenas, las protenas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. Se cultivaron virus en un medio que contena fsforo radiactivo, de manera que al sintetizar su ADN, la molcula quedaba marcada radiactivamente. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo,

quedando marcadas radiactivamente las protenas. Los virus tienen un mecanismo de accin muy particular, ya que no ingresan a la clula que infectan sino que solo inyectan su material gentico. Luego se pusieron en contacto los virus que posean las protenas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenan el ADN marcado. Si la informacin gentica estaba contenida en el ADN la marca radiactiva deba estar en el interior de las bacterias de este ltimo grupo, por el contrario si eran las protenas las que cumplan dicha funcin la marca radiactiva estara adentro de las bacterias del primer grupo. El resultado del experimento confirm que el ADN era la molcula que buscaban, ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. Una vez establecida su funcin faltaba determinar su estructura, como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones. En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hlice, para esto se valieron de los patrones obtenidos por difraccin de rayos X de fibras de ADN, y de los postulados enunciados por Chargaff que estableci que la cantidad de adenina de una molcula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molcula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina, es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas. El modelo de la doble hlice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrgeno. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base prica con una pirimdica, lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrgeno y la citosina con la guanina a travs de tres puentes de hidrgeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5 3, y la otra sentido 3 5. El modelo de Watson y Crick, describe a la molcula del ADN como una doble hlice, enrollada sobre un eje, como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucletidos alcanza para dar un giro completo. Excepto en algunos virus, el ADN siempre forma una cadena doble. Factores que estabilizan la doble hlice Los puentes de hidrgeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hlice, si bien individualmente son dbiles hay un nmero extremadamente grande a lo largo de la cadena. Las interacciones hidrofbicas entre las bases tambin contribuyen con la estructura. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hlice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad. Funciones biolgicas El ADN es el portador de la informacin gentica y a travs de ella puede controlar, en forma indirecta, todas las funciones celulares.

Debemos recordar aqu que las enzimas son protenas que catalizan todas las funciones biolgicas y se sintetizan en las clulas de acuerdo a la informacin gentica. Vale decir que a la informacin gentica la podemos comparar con un recetario, donde estn las recetas de todas las protenas del organismo. Encontramos ADN en el ncleo de las clulas animales y vegetales, en los organismos procariontes, en organoides como los cloropastos y mitocondrias, como as tambin en algunos virus, a los que llamamos ADN - virus. ARN CIDO RIBONUCLECO El cido ribonucleco se forma por la polimerizacin de ribonucletidos. Estos a su vez se forman por la unin de: a) un grupo fosfato. b) ribosa, una aldopentosa cclica y c) una base nitogenda unida al carbono 1 de la ribosa, que puede ser citocina, guanina, adenina y uracilo. Esta ltima es una base similar a la timina. En general los ribonucletidos se unen entre s, formando una cadena simple, excepto en algunos virus, donde se encuentran formando cadenas dobles. La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas, de este modo se forman estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces importancia funcional, como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la sntesis de las protenas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). ARN MENSAJERO (ARNm) Consiste en una molcula lineal de nucletidos (monocatenaria), cuya secuencia de bases es complementaria a una porcin de la secuencia de bases del ADN. El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminocidos en una cadena polipeptdica en particular. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. Son los ARN ms largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucletidos En los eucariontes los ARNm derivan de molculas precursoras de mayor tamao que se conocen en conjunto como ARN heterogneo nuclear (hnARN), el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmticos. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto, pasa al nucleolo donde se une a protenas. De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el ms pequeo de todos, tiene aproximadamente 75 nucletidos en su cadena, adems se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trbol plegada. El ARNt se encarga de transportar los aminocidos libres del citoplasma al lugar de sntesis proteica. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codn determinado, lo que permitir al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminocido en el sitio correcto. A este triplete lo llamamos anticodn. ARN PEQUEO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que estn en el ncleo, el ARN pequeo nuclear, estos desempean cierto papel en la maduracin del ARNm. RIBOZIMAS Son ARN que tienen funcin cataltica, participan activamente en la maduracin de los ARNm. Funcin de los ARN Un gen est compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de nucletidos en el ADN, dicha secuencia determina el orden de los aminocido en las protenas. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la informacin para el ordenamiento de los aminocidos y su polimerizacin, sino que lo hace a travs de otras molculas, los ARN. Todo el proceso que se lleva a cabo para la sntesis de protenas se ver detalladamente en otro captulo.

PROTENAS
Las protenas son las macromolculas ms abundantes en las clulas animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las clulas se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biolgicas, como catalizadores de reacciones metablicas (enzimas), interactuando con los cidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prcticamente, no existe proceso biolgico en el que no participe por lo menos una protena. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempean en los seres vivos. Estas molculas son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Las protenas pueden ser simples o conjugadas. Las simples slo estn formadas por aminocidos. Las conjugadas contienen adems de la o las cadenas polipptidicas, grupos no proteicos, denominados grupos prosteicos, por ejemplo la hemoglogina o las lipoprotenas. Para entender los aspectos estructurales y las caractersticas qumicas de las protenas, es fundamental analizar primero la de sus monmeros. AMINOCIDOS

Como su nombre lo indica, cada aminocido est formado por un grupo amino y un grupo cido carboxlico , unidos a un tomo de carbono central o carbono a, el que adems tiene unido siempre un tomo de hidrgeno y una cadena lateral de caractersticas variables. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminocidos son anfoltos, dependiendo del pH del medio su comportamiento como cidos o bases. El carbono central es asimtrico ya que est compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes, por eso los aminocidos, con excepcin de la glicina, presentan actividad ptica, es decir, tienen ismeros D y L. Solamente las formas L forman parte de las protenas. Como muestra la frmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). Es en dichos grupos R, donde las molculas de los veinte aminocidos [1] que forman parte de las protenas se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms simple de los cidos, el grupo R se compone de un nico tomo de hidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es ms complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre. De acuerdo con la naturaleza del R podemos clasificar a los aminocidos en polares (con y sin carga) y aminocidos no polares. AMINOCIDOS ESENCIALES La sntesis proteica requiere de un constante aporte de aminocidos. Los organismos hetertrofos sintetizan gran parte de estos aminocidos a partir de esqueletos carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser sintetizados, se denominan aminocidos esenciales, y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2.4). Tabla 2.4 - Aminocidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cistena Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina
( slo en lactantes)

AMINOCIDOS Y NEUROTRANSMISORES

El impulso nervioso pasa de una clula a otra en el proceso conocido como transmisin sinptica. La transmisin sinptica esta mediada qumicamente por molculas pequeas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simptico utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas), el sistema nervioso parasimptico utiliza acetilcolina. Algunos neurotransmisores derivan qumicamente de los aminocidos. La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenrgicas y clulas adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesculas. El GABA otro neurotransmisor, se sintetiza a partir del cido glutmico, la histamina a partir de la histidina, la serotonina a partir del triptfano. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. ENLACES PEPTDICOS, OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS Cuando una clula viva sintetiza protenas, el grupo carboxilo de un aminocido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptdico, el producto de esta unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Los oligopptidos contienen un nmero indefinido pero pequeo de aminocidos, mientras que los pptidos y polipptidos constan de un nmero mayor. Se consideran polipptidos a los polmeros de aminocidos de un peso superior a 6000 Daltons. Muchas molculas de importancia biolgica con accin hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopptidos y pptidos, como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2.5. y 2.6. Los polipptidos naturales de 50 o ms residuos son considerados protenas. Una protena puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares dbiles. Cada protena se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN, el material gentico de la clula. Estas instrucciones son las que determinan cules de los veinte aminocidos se incorporan a la protena, y en que orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminocidos establecen la forma final de la protena y sus propiedades qumicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de protenas. Tabla 2.5 - Pptidos con funcin hormonal Nombre N de aminocidos 9 9 191 rgano productor Hipotlamo Hipotlamo Hipfisis rgano blanco tero, glndula mamaria. Rin, vasos. Accin generalizada Funcin Contraccin del mculo liso uterino y eyeccin de leche Antidiurtica y vasopresora Crecimiento

Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH)

Hormona luteinizante (LH) Hormona Folculo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona (PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagn

200

Hipfisis

Testculos y ovarios Testculos y ovarios Glndula mamaria

Promueve la sntesis de los esteroides andrgenos y estrgenos, etc. Crecimiento de tubos seminferos y desarrollo folicular. Estimula la secrecin de leche

200 191 39 220 84 32 51 29

Hipfisis Hipfisis Hipfisis Hipfisis Paratiroides Paratiroides Pncreas Pncreas

Estimula la Corteza adrenal secrecin de corticoesteroides Tiroides Huesos, rin e intestino. Huesos y rin Tejidos insulinodependientes. Accin generalizada Regulan la glucemia Estimula secrecin de tiroxina Regulan la calcemia

Tabla 2.6 - Algunos Pptidos con funcin neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y nica de los aminocidos en la cadena polipeptdica, la cual est determinada genticamente. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendr la protena. Cualquier modificacin en la secuencia de aminocidos podra ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectar la funcin biolgica de la protena. Debido a la posibilidad de combinar los aminocidos en cualquier orden y cantidad es fcil comprender su versatilidad funcional. ESTRUCTURA SECUNDARIA N de a. 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulacin del apetito Placer y analgesia

A medida que la cadena de aminocidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminocidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrgeno entre el hidrgeno del amino de un aminocido y el oxgeno del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptdica se pliega, adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una protena. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hlice y b-hoja plegada. Estas conformaciones no son las nicas que pueden adoptar las protenas ya que en realidad cada protena adopta una forma caracterstica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las ms frecuentes. La a-hlice es un tipo de espiral cilndrico estabilizado por puentes de hidrgeno intracatenario, mientras que la b-hoja plegada est formada por cadenas polipeptdicas paralelas, mantenidas por puentes de hidrgeno intercatenarios. Existen porciones de la cadena polipeptdica que no tienen estructura secundaria bien definida, y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varan de una protena a otra, sin embargo podemos decir que en la mayora de las protenas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada, esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a. DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esfricos con unos 50 a 150 aminocidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptdica. Una protena de ms de 200 aminocidos en general contiene dos o tres dominios. Es difcil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio, el dominio podra ser slo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cmulo compacto. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas protenas distintas tienen dominios similares, de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales, por ejemplo muchas protenas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucletido. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interaccin de los grupos R, la cadena polipeptdica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. En muchas protenas la estructura terciaria le brinda a la protena una forma globular, como por ejemplo en las enzimas, que son protenas con funcin cataltica. Otras protenas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hlices o extensas hojas plegadas. Estas protenas fibrosas suelen tener funcin estructural como el colgeno.

El funcionamiento de las protenas depende del plegamiento de sus molculas que da lugar a configuraciones especficas y forma centros que pueden reconocer a la molcula con la cual la protena se asocia o reacciona durante el metabolismo ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas protenas presentan este tipo de estructura, que es el grado mximo de organizacin proteica y consiste en dos o ms cadenas polipeptdicas unidas generalmente mediante enlaces dbiles. Estas protenas se denominan oligomricas o multimricas y se las designa segn el nmero de cadenas polipeptdicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una protena formada por cuatro subunidades es un tetrmero, como es el caso de la hemoglobina. Cada una de las subunidades protecas, tienen su propia estructura terciaria. FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS Las protenas dirigen la totalidad de los procesos celulares, incluso su propia sntesis. Las funciones de mayor importancia de las protenas en los seres vivos son: Funcin estructural, como el colgeno, la tubulina de los microtbulos, las de las cpsides virales, etc. (Tabla 2.7). Las molculas de colgeno son ejemplos tpicos de las protenas simples fibrosas. Son la clase de protenas ms abundantes de nuestro cuerpo, son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo, de modo que las podemos encontrar en tendones, ligamentos, membrana basal, etc. Aunque existen distintos tipos de colgeno que se diferencian en las secuencias de aminocidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos, podemos hacer una generalizacin acerca de su estructura. El colgeno es una protena fibrosa que posee una estructura de orden superior. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptdicas de aproximadamente 1000 aminocidos cada una. Un tercio de esos aminocidos est constituido por la glicina, prolina e lisina hidroxiladas, constituyendo una estructura rgida. El procolgeno, su unidad precursora, es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. Estas enzimas catalizan la separacin de los extremos de la molcula de procolgeno para producir la triple hlice de tropocolgeno. Las molculas de tropocolgena se asocian espontneamente formando microfibrillas. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colgeno maduro. Otro ejemplo de protenas simples fibrosas lo constituyen las queratinas, que dan proteccin externa (piel, uas, cabello, cuernos, etc.). Son producidas por las clulas epidrmicas. En su estructura secundaria es en gran parte a-hlice, en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran nmero de cistenas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formacin de puentes disulfuro, que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. El calor o el tratamiento con determinados productos qumicos pueden reducir los puentes disulfuro, o bien formar puentes nuevos, estirando u ondulando el cabello.

Tabla 2.7 - Algunas Protenas Fibrosas y sus Funciones Protena F-actina Colgeno Desmina Elastina Fibrona Queratina Origen Intracelular, todas las clulas. Matriz extracelular, huesos, piel, vasos sanguneos. Clulas musculares. Vasos sanguneos, ligamentos. Seda Piel, cabello, etc. Intracelular. Funcin Formacin de microfilamentos en el citoesqueleto, movimiento contrctil. Resistencia a la tensin. Estructuras que sirven de armazn dentro de la clula. Elasticidad. Fuerza sin flexibilidad. Estructuras protectoras, resistencia a la tensin de los epitelios. Estructural.

Lamina (Laminina Lamina nuclear. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos.

Exoesqueleto de los artrpodos. Rigidez Se enlaza con la F-actina, lo que permite que la membrana sea flexible.

Funcin Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripcin que regulan la expresin de los genes. Funcin Motora: actina y miosina del msculo. Funcin de Transporte: Globulinas en general, hemoglobima, mioglobina y las lipoprotenas son algunos ejemplos. La hemoglobina y la mioglobina son protenas globulares conjugadas, es decir que en su estructura encontramos a parte del polipptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. La mioglobina consta de una sola cadena polipeptdica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unin del oxgeno, en tanto que la hemoglobina est formada por cuatro cadenas polipeptdicas cada una con su correspondiente grupo hemo. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por l oxigeno, la cual se ve afectada por el pH sanguneo, la temperatura y la concentracin de 2,3 DGP (2,3- difosfoglicerato). Funcin de Reserva: La ovoalbmina, componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. Funcin de Receptores: como las protenas receptoras de membrana. Funcin Enzimtica: La enzimas catalizan todas las reacciones metablicas. Dada su importancia biolgica, este tema ser tratado con ms detalle en el prximo captulo. Funcin de Defensa: Los anticuerpos son protenas simples globulares y son sintetizadas por las clulas plasmticas ( linfocitos B activados), son tambin conocidas como

inmunoglobulinas o gamaglobulinas. Estas protenas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es especfico para un determinado antgeno. Sin embargo, podemos mencionar que en general estn compuestas por cuatro cadenas polipeptdicas dos contienen 220 aminocidos (cadenas livianas) y las otras ms largas con 440 aminocidos cada una (cadenas pesadas). Funcin de mensajeros qumicos: La mayor parte de las hormonas son protenas o glucoprotenas. Tambin ciertos aminocidos, derivados de aminocidos y oligopptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS


Se denomina as a la prdida de la estructura tridimensional de las protenas. Es decir su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera. Son agentes desnaturalizantes el calor, cidos y bases fuertes, radiaciones, etc. La desnaturalizacin no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes. En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptdicos de manera que se rompe la estructura primaria, este proceso se denomina hidrlisis. La desnaturalizacin proteica es til desde el punto de vista clnico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilizacin de elementos quirrgicos, en donde el calor destruye las protenas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

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