ANGEL REYES LUIS ALBERTO

BILOGIA PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS,CARBOHIDRATOS,LIPIDOS Y ENZIMAS

PROFE: JOSE LUIS GADE PACHECO

Propiedades de las proteinas Son las molculas fundamentales en la organizacin de la clula, no slo por su abundancia, pues constituyen casi la mitad del peso seco, sino por la enorme variedad de funciones que desempean. Estn formadas por C, H, O y como bioelemento caracterstico el N. Pero adems puede tener otros como P, S, Fe, Mg etc. Los elementos que dan lugar a estas molculas macroproticas de elevado peso molecular, se combinan para formar primero unos monmeros llamados aminocidos que se unen entre si y dan lugar a las protenas, con orden y secuencia determinados genricamente. Las protenas pueden formar dispersiones coloidales en agua pura o en disoluciones salinas. Adems solo son activos en un estrecho margen de pH y temperatura, y su actividad puede ser alterada por distintas sustancias llamadas efectores. Los aminocidos que forman las protenas se enganchan unas a otras y en realidad tiene carcter de protena cuando el n de aminocidos supera los 60. Si el n de aminocidos oscila entre 10 y 60 no tiene carcter de protena y se denomina polipptido. Si el n es de 2 a 10 aminocidos se denomina oligopptido. Estos dos ltimos desempean funciones variadas como hormonas (insulina) venenos, etc. Las protenas deben su importancia biolgica al nmero de funciones que desempean, entre las que podemos citar: A. Catalticas; la prctica totalidad de las regiones biolgicas estn catalizadas por enzimas especficas, de las que existen unas 2.000 distintas en cada clula. Todas ellas son protenas. B. Reguladoras; hormonas peptdicas como la insulina (que regula el metabolismo de la glucosa), la hormona del crecimiento o paratiroidea (que regula el metabolismo del calcio y del fsforo). C. Estructurales; forman parte de las membranas celulares, los microtbulos, cilios, etc. Son parte importante de las uas, piel, etc. D. Transporte; como la hemoglobina que transporta oxgeno por la sangre. E. Acumulacin de sustancias; como la ovoalbmina de la clara del huevo y la casena de la leche, que actan como protenas de reserva. F. Movimiento; la contraccin muscular se debe a la interaccin de filamentos proteicos de actina y miosina. G. Defensa inmunitaria; las inmunoglobulinas dan lugar a los anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de sustancias extraas o antgenos, a los que aglutinan o precipitan. Solubilidad: las protenas son macromolculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformacin globular; dicha solubilidad se basa en la interaccin de las cargas elctricas, positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la protena con las molculas de agua (dipolos) de su entorno, que da lugar a la llamada capa de solvatacin (molculas de agua rodeando a un in).

Si aadimos sales, por ejemplo sulfato amnico, a una disolucin de protenas en agua, llega un momento en el que la concentracin de iones amonio (NH4+) y SO42- es tan elevada que se produce una competencia con las cargas elctricas de las protenas. El resultado es la prdida por parte de las protenas de su capa de solvatacin, porque las molculas de agua forman estas capas alrededor de los iones; es como si los iones robasen el agua de conformacin que rodea a las protenas, que ven reducida as su solubilidad y precipita. Especificidad: las propiedades fsicas y qumicas de una molcula de protena dependen casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los aminocidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptdicas y de la configuracin geomtrica que adopten en el medio acuoso. Estos grupos definen una superficie activa, pues son capaces de interaccionar con otras molculas mediante enlaces dbiles no covalentes, y pertenecen a una pequea fraccin de aminocidos distribuidos por la superficie de la protena, el resto de la cadena peptdica slo es necesaria para mantener la forma y rigidez precisa de la protena, con el fin de que las superficies activas se encuentren en la posicin correcta. El funcionamiento de la mayora de las protenas se basa en la unin selectiva con diferentes molculas, pues la nica molcula que puede unirse fuertemente con una protena es aquella cuya geometra complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa. Esta especificidad se basa en el plegamiento particular de cada protena que, en ltimo trmino, depende de la secuencia de aminocidos. Por tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminocidos de una protena puede ocasionar una modificacin de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternaria (si la tiene) que provoca la alteracin de la geometra de la superficie activa y, en consecuencia, la disminucin o prdida de su funcionalidad biolgica. Un ejemplo de esto lo constituye la anemia falciforme. Desnaturalizacin: la desnaturalizacin de las protenas consiste en la prdida de su configuracin espacial caracterstica y como consecuencia de ello, es la anulacin de su funcin biolgica, cuando se someten a condiciones ambientales desfavorables; por ejemplo, el calor excesivo, la accin de sustancias que varan el Ph, la presencia de determinados iones o la intervencin de agentes fsicos (electricidad, presin etc.) pueden provocar la ruptura de puentes de hidrgeno, puentes disulfuro o el resto de interacciones dbiles, menos consistente que los enlaces peptdicos, que mantienen las configuraciones secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas. Cuando se rompen los enlaces dbiles y se deshacen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Si las condiciones ambientales que provocan la desnaturalizacin duran poco tiempo o son poco intensas, esta es temporal y reversible: cuando cesan las condiciones desfavorables, la protena se pliega de nuevo y adopta su configuracin original; lo que demuestra que la forma de una protena no es ms que la conformacin ms probable y ms estable y que solo depende de la secuencia de sus aminocidos y del medio en el que se encuentran.

Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, los filamentos proticos son incapaces de recuperar su forma original y permanecen de modo irreversible en el estado fibroso, insoluble en agua y sin actividad biolgica. Un ejemplo de desnaturalizacin irreversible es la coagulacin de la albmina del huevo por coccin, que pasa de tener estructura globular y soluble en agua a adoptar forma fibrosa e insoluble. a) Isomera espacial y ptica: El tomo de C que ocupa la posicin es asimtrico en todos los aminocidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace pticamente activos, de modo que en disolucin desvan el plano en que vibra un haz de luz polarizada. A su vez como los enlaces de los tomos de C poseen una configuracin tetradrica, sern posibles 2 configuraciones distintas para cada aminocido, que sern imgenes especulares o estereoismeros. b) Propiedades cido-base: en disoluciones prximas a 7, los aminocidos estn ionizados. En este caso el grupo amino capta un protn, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protn actuando como cido. Los aminocidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones hbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfteros ya que pueden actuar tanto como cido como base. c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminocidos y la presencia del radical explica su solubilidad. III. CLASIFICACIN. Segn las caractersticas que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en: A. cidos: R aporta grupo carboxilo. B. Bases: R aporta grupos Amino. C. Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares. D. Neutros apolares: R posee grupos hidrfobos que interaccionan con otros grupos hidrfobos mediante fuerzas de Van Der Waals. En la naturaleza se conocen alrededor de 200 aminocidos, o ms, pero solo 20 forman parte de las protenas. Estos ltimos son los denominados cidos proticos, frente al resto que se denominan aminocidos no proticos. De estos 20 aminocidos proticos hay 9 que nuestro organismo no puede sintetizar, por eso los tenemos que ingerir en la dieta, son los denominados aminocidos esenciales, frente a los aminocidos no esenciales, que son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar.

Propiedades de los carbohidratos Carbohidratos Los carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos son molculas orgnicas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional que tienen adherido. Son la forma biolgica primaria de almacenamiento y consumo de energa. Otras biomoleculas son las grasas y, en menor medida, las protenas. El trmino hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estas molculas no son tomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a molculas de agua, sino que constan de tomos de carbono unidos a otros grupos funcionales qumicos. Este nombre proviene de la nomenclaturaqumica del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondan a la frmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=1,2,3... segn el nmero de tomos). De aqu el trmino "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras molculas con las mismas caractersticas qumicas no se corresponden con esta frmula. Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedadespecifica, como puede ser de solubilidad.

Entre los generales se encuentran: MONOSACARIDOS: Son los glcidos ms elementales, constituidos por una sola molcula. DISACARIDOS: Es la combinacin de 2 azcares simples o monosacridos.OLIGOSACARIDOS: Cadena corta de azcares. Contienen hasta 10 molculas de monosacridos.

POLISACARIDOS: Cadena compleja de azcares. Contienen ms de 10 molculas de monosacridos y hasta miles. Sinnimos Carbohidratos o hidratos de carbono: ha habido intentos para sustituir el trmino de hidratos de carbono. Azcares: este trmino slo puede usarse para los monosacridos (aldosas y cetosas) y los oligosacridos inferiores (disacridos). En singular (azcar) se utiliza para referirse a la sacarosa o azcar de mesa.

Propiedades de los lipidos

Los lpidos son molculas orgnicas que se encuentran presentes tanto en el tejido animal como vegetal. Estos se pueden clasificar de acuerdo a sus propiedades fsicas y qumicas. Teniendo en cuenta estas propiedades es posible establecer cuales son los beneficios que pueden aportar los lpidos al organismo. Propiedades fsicas de los lpidos Carcter anfiptico: Son aquelloslpidos que contienen una parte hidrfila, es decir que atrae al agua y otra parte hidrfoba que repele al agua. Punto de fusin: Esta propiedad depende de la cantidad de carbonos que exista en la cadena hidrocarbonada y del nmero de enlaces dobles que tenga esa cadena. Mayor ser el punto de fusin cuanto ms energa sea necesaria para romper los enlaces, es por ello que las grasas saturadas tiene un punto de fusin ms alto que las insaturadas. Propiedades qumicas de los lpidos Esterificacin: Es una reaccin en la cual un cido graso se une a un alcohol, mediante un enlace covalente. De esta reaccin se forma un ster, liberando agua. Saponificacin: Es una reaccin en la cual un cido graso se une a una base dando una sal de cido graso, liberando una molcula de agua. Antioxidacin: Es una reaccin en la cual se oxida un cido graso insaturado. Conocer cuales son las propiedades tanto qumicas como fsicas de los lpidos sirve para entender como actan y como pueden ser aprovechadas por el organismo de acuerdo al tipo de cido graso que se trate.

Propiedades de las enzimas Los catalizadores son sustancias que, sin consumirse en el proceso, intervienen en las reacciones qumicas aumentando la velocidad de reaccin. Las enzimas son protenas especializadas, muy especficas y de elevado poder cataltico; esto quiere decir, que permiten que reacciones que tienen lugar a velocidades muy bajas se realicen a mayor velocidad a las temperaturas que le son propias a los seres vivos. Actan permitiendo a las sustancias que han de reaccionar que se encuentren sobre la superficie o debilitando los enlaces de algn compuesto, unindose a l y facilitando as su ruptura. Las enzimas con protenas globulares, solubles en agua y que se difunden con facilidad en los lquidos orgnicos, catalizando miles de reacciones qumicas.Atendiendo a los elementos que las forman, podemos distinguir: Enzimas formadas exclusivamente por protenas, ya sean de una o ms cadenas polipeptdicas. Holoenzimas: enzimas que se componen de una parte proteica denominada apoenzima y una parte no proteica denominada cofactor. El cofactor puede ser un elemento metlico como Fe, Mg... cuando el cofactor es una molcula orgnica que se halla unida por enlaces covalentes a la parte proteica de la enzima se le denomina grupo prosttico. Si la molcula orgnica se halla unida a la apoenzima por interacciones no covalentes (dbiles) reciben el nombre de coenzimas. Generalmente las enzimas se denominan con el nombre del sustrato sobre el que actan, al que a veces se aade el nombre de la funcin que desempea seguido del sufijo -asa. Por ejemplo: sacarasa, que hidroliza la sacarosa, o la amilasa que hidroliza el almidn o el lactato de deshidrogenasa, que cataliza la oxidacin del cido lctico. Las enzimas pueden actuar: Con especificidad baja; actan sobre un determinado enlace Con especificidad media; actan sobre determinadas molculas (haxosas). Con especificidad alta o de sustrato; actan sobre un sustrato determinado, por ejemplo la ureasa, que acta sobre la aurea. Con estereoespecificidad; actan sobre un estereoismero - D o - L. Con proquilaridad; algunas enzimas tienen la capacidad de hacer que un compuesto que no tiene carbono asimtrico pase a tenerlo al aadirle una molcula en un determinado lugar. EJEMPLO: Con capacidad de correccin y edicin; ste es el caso de DNA- polimerasa, que forma la cadena de DNA cogiendo nucletido tras nucletido; luego es capaz de corregir la base equivocada y sustituirla por la base correspondiente. Con capacidad de regulacin: las enzimas pueden estar sometidas a mltiples mecanismos de regulacin. Ejemplo, la glucgeno fosforilasa, esta encima esta regulada por la concentrain de calcio en el msculo. Si aumenta la concentracin de calcio se produce la reaccin para obtener glucosa. Si disminuye se obtiene la reaccin contraria. 7