AMINOCIDOS Y GENERALIDADES DE PROTENAS

Facultad de Odontologa Bioqumica Prof. Fanny Arteaga.

Objetivos especficos

Establecer las diferentes clasificaciones de los aminocidos. Conocer las propiedades fsico-qumicas de los aminocidos. Explicar el enlace peptdico, sus propiedades y sus funciones.

Diferenciar funciones.

los

tipos

de

pptidos

sus

Objetivos especficos

Diferenciar la organizacin estructural de las protenas.

Explicar el comportamiento de las protenas de

acuerdo a sus propiedades fsico-qumicas.

Aminocidos:

Definicin: molculas orgnicas que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y otro cido (-COOH) Carbono

Clasificacin de los aminocidos

Estructural: Segn la cadena lateral R

Biolgico o nutricional:

Clasificacin estructural de los aminocidos

Apolares

o hidrfobos:
fenilalanina,

Glicina, Valina, Leucina, Isoleucina, triptfano y Metionina, Prolina y Alanina.

Polares

o hidrfilos:

Neutros: Serina, Treonina, Cistena, Glutamina, Tirosina y Asparagina. cidos: cido Asprtico y cido Glutmico. Bsicos: Lisina, Arginina e Histidina.

Aminocidos apolares

Aminocidos polares

Aminocidos polares ionizables

cidos

Bsicos

Aminocidos polares

cidos

Bsicos

Clasificacin biolgica o nutricional de los aminocidos

Esenciales:

Leucina,

Isoleucina,

Lisina,

Metionina,

Fenilalanina, Treonina, triptfano y Valina.

No

esenciales.

Propiedades fsico-qumicas

Solubilidad. Actividad ptica. Isomera.

Punto isoelctrico.
Comportamiento anftero Reacciones que dependen del grupo amino o carboxilo.

Propiedades fsico-qumicas

Actividad ptica.

Carbono asimtrico

Isomera.

No tiene
Glicina

Propiedades fsico-qumicas

Isomera:

Propiedades fsico-qumicas

Punto isoeltrico (pI): pH en el que la carga neta total es nula.

Propiedades fsico-qumicas
Reacciones

que dependen del grupo amino: alfa cetocidos

Transaminacin, Desaminacin, Transdesaminacin

Propiedades fsico-qumicas

Reacciones que dependen del grupo carboxilo: Descarboxilacin -amina bigenas (Neurotransmisores Reguladores hormonales) Catecolaminas-indolaminas Histidina (histamina) Ornitina (putrescina)- espermina espermidina Lisina (cadaverina)

Propiedades fsico-qumicas

Reacciones que dependen del grupo carboxilo: Poliaminas

-Procesos de proliferacin celular

-Interfieren con los acidos nucleicos (transduccin y transcripcin )

Enlace peptdico

Definicin: condensacin entre el grupo -amino de un aminocido y el grupo -carboxilo de otro, liberando una molcula de agua.

Enlace peptdico
Caractersticas:

Es muy fuerte y resistente a la hidrlisis (covalente).

Requiere energa para su formacin (ATP). Se comporta como un doble enlace y no permite el giro.

Todos los tomos del enlace peptdico comparten un mismo plano.

Formacin de pptidos

Extremo amino terminal

Extremo carboxilo terminal

Formacin de pptidos
Dipptido Tripptido:

Glutatin. Vasopresina, oxitocina

Oligoptido: Polipptido

Protenas

Niveles de organizacin proteica

Estructura

primaria:

Secuencia de aminocidos Estabilizada por el enlace peptdico El esqueleto de la cadena es comn a todas las protenas, diferencindose por los residuos aminoacdicos. Toda la informacin referente a la estructura nativa se encuentra en ella.

Niveles de organizacin proteica

Estructura

secundaria:

La cadena de aminocidos se pliega sobre s misma de una manera constante Es estabilizada por puentes de hidrgeno que se dan entre los tomos de H+ y Oxgeno que forman el enlace peptdico Sus principales tipos son:
Hlice Lmina plegada Conformacin al azar

Niveles de organizacin proteica

Hlice

Niveles de organizacin proteica

Lmina

plegada : disposicin en zig-zag

Paralela

Antiparalela

Niveles de organizacin proteica

Estructura

terciaria:

Plegamiento sobre s misma Se estabiliza por interacciones entre las cadenas de aminocidos:
Covalentes ( Ej.: enlace disulfuro S-S) Puentes de hidrgeno Fuerzas de Van Der Waals Hidrfobas Electrostticas

Niveles de organizacin proteica

Estructura Nativa

Niveles de organizacin proteica

Estructura

cuaternaria:

Interacciones entre varias cadenas polipeptdicas. Pueden formar dmeros, trmeros, tetrmeros Pueden ser homopeptdicas o heteropeptdicas Se estabiliza de igual manera que la estructura terciaria.

Estructura oligomrica

Cual es la diferencia entre la estructura terciaria y la cuaternaria?

Monmero Estructura terciaria

Dmero Estructura cuaternaria

Tetrmero

Dmero

Tipos de protenas segn su estructura tridimensional

Protenas fibrosas

Protenas globulares

Propiedades fsico-qumicas de las protenas:

Solubilidad.

Denaturacin.
Comportamiento

de las protenas como

iones.

 Solubilidad:

es directamente proporcional al campo elctrico producido por iones de la molcula proteica y consiste en la formacin de la capa de solvatacin o atmsfera hidratante.

 Denaturacin

(Desnaturalizacin): Procedimiento mediante el cual la protena pierde su estructura nativa, por tanto pierde su funcin.

Puede ser:

Agentes que la producen:

Reversible Irreversible

Fsicos Qumicos y Mecnicos

Caractersticas de las protenas desnaturalizadas:

Solubilidad disminuida Alteracin de la estructura interna sin modificacin del enlace peptdico. Aumento de la reactividad qumica Aumento de la susceptibilidad a la hidrlisis por medio de enzimas proteolticas Prdida de la actividad biolgica

 Comportamiento

de las protenas como

iones:

Capacidad anftera de las protenas, gracias a los grupos ionizables de algunos aminocidos. Punto isoelctrico (pI).

pI
Acido pH

Bsico

+
Catin

+=Zw

Anin

Caractersticas de las protenas en su pI:

Solubilidad disminuida capa de solvatacin disminuida.

Precitabilidad aumentada.
Actividad biolgica disminuida. No migra en un campo elctrico.