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C + D
Para que una reaccin qumica se produzca deben haber enlaces qumicos que se rompen y otros que se forman. Fe + CuSO4 Cu + FeSO4
Las reacciones involucran cambios de energa:Crear o romper enlaces cambios de energa (tanto exotrmicos como endotrmicos)
H positivo y negativo
Romper un enlace requiere energa es una reaccin endotrmica Hacer un enlace libera energa es una reaccin exotrmica
Rompiendo un enlace.
Es un tipo de protena que acta como catalizador de reacciones qumicas. Incrementa la velocidad de reaccin sin cambiar el punto de equilibrio. Como catalizador:
Es especfico para cada reaccin. No necesariamente para un solo sustrato, aunque muchas enzimas lo son. Tiene gran poder cataltico, transformando hasta 103 a 104 molculas por segundo. Est sujeto a diversos mecanismos de regulacin de modo tal que no genere ms producto que el necesario. Fermentacin ------- Pasteur------------ Kuhne--- Buchner
Catlisis
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin sin consumirse. Lo hace reduciendo la energa de activacin. Se denomina energa de activacin a aquella necesaria para alcanzar el estado de transicin.
El nombre proviene del griego y significa en la levadura Protena de catlisis de alta especificidad
Glucoquinasa Glucosa 6-P ATP ADP No hay reaccin
Glucoquinasa
ATP
ADP
Modelos de especificidad enzimtica Modelo rgido : llave y cerradura Modelo inducido: dedo y guante
Las enzimas aceleran la velocidad de reaccin por las siguientes razones: La unin de sustrato y enzima incrementa la concentracin efectiva de sustrato en las inmediaciones del sitio activo. Hay tambin un cambio conformacional que orienta al sustrato. La unin enzima sustrato tiene un nivel ms alto de energa y las modificaciones de longitud y ngulo del sustrato asemejan a la forma del estado transitorio. Algunos de los residuos del sitio activo, participan de la reaccin donando y aceptando protones. Algunos residuos catalticos tienen grupos que ayudan a romper enlaces covalentes.
Reacciones acopladas
Clases de enzimas
Cofactores y coenzimas
Cofactor De naturaleza orgnica o inorgnica que favorece la actividad enzimtica Coenzima De naturaleza orgnica, requerida por una enzima para su actividad cataltica. Generalmente una vitamina o su derivado Las oxido reductasas siempre necesitan: NAD+/NADH + H+ NADP+/NADPH + H+ FAD/FADH2
Cofactores inorgnicos
coenzimas
Enzimas en la clula
Localizacin enzimtica Las enzimas ejercen su funcin predominantemente en el interior celular. Mas an lo hacen en determinado organelo de la clula. Las enzimas que se encuentran en el plasma o lquidos diversos corresponden a aquellas que se estn eliminando y muy pocas como la LCAT (Lecitina colesterol acil transferasa), LLP (Lipasa lipoproteica), ejercen su funcin a nivel plasmtico.
Actividad enzimtica
Actividad enzimtica Es la forma de medida de una enzima. La ecuacin general de las reacciones enzimticas es:
E S Cof1 ES E P Cof 2
Donde la enzima se une al sustrato para generar un producto. Algunas veces con el auxilio de un cofactor que se modifica durante la reaccin. La actividad enzimtica se mide por la reaccin cataltica bajo la forma de desaparicin del sustrato por unidad de tiempo. Tambin por formacin de producto o modificacin del cofactor. Unidades: katal = moles de sustrato/segundo. Unid. Internacionales: umol/minuto. 1 U= 16,7 nkat.
Cintica enzimtica.....
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, manteniendo condiciones ptimas en la mayora de factores: pH temp, tiempo, concentracin de enzima, concentracin de sustrato etc
zero order
1st order
E3 E2 E1
No existe actividad enzimtica a -273C o cero absoluto. A partir de esa temperatura los incrementos provocan mayor actividad enzimtica. La que se expresa como coeficiente de temperatura o Q10. Esto es, el incremento de actividad por cada 10C de aumento de temperatura. En trminos generales Q10 = 2, es decir que por cada 10C de temperatura la velocidad se dobla. Existe una temperatura ptima tras la cual los aumentos provocan desnaturalizacin de la protena enzimtica y prdida de la actividad.
Temperatura
Pepsina de cerdo
Bacterias de aguas termales
Churin o la Antrtida
Cada enzima tiene un pH ptimo de trabajo, el cul es variable. Las enzimas intracelulares trabajan entre 5 y 9 , las enzimas digestivas pueden trabajar en pH diferentes. Los extremos de pH afectan la ionizacin de los centros activos (-COO- (glutamico, aspartico) + NH3 (arginina, lisina,histidina) SH (Cisteina, metionina)).
0
pH
pH
14
k1
K-1
ES
k2 K-2
EP
1) Etapa 2) Velocidad
Esta es la completa formula para una reaccin catalizada por una enzima, donde S es el sustrato y P el producto. Describe la relacin entre velocidad y concentracin del sustrato y explica el mecanismo de saturacin. La ecuacin de Michaelis - Menten deriva de las siguientes consideraciones:
k1 K-1
ES
k2
EP
En el inicio hay poco producto, luego el aporte de E + P a la formacin de ES es despreciable. La ecuacin de Michaelis se refiere a la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad medida durante este periodo de reaccin. Luego en este caso la reaccin puede modificarse a:
ES
k1 K-1
ES
k2 K-2
EP
Km
k 1 k 2 k1
ES
k1 K-1
ES
k2 K-2
EP
Se define como la etapa durante la cual el complejo Enzima-sustrato [ES] permanece constante.
Estado pre inalterable es aquel durante el cual se genera ES y es muy rpido.
Que es Km
Km
k 1 k 2 k1
ES
k1 K-1
ES
k2
EP
Pequea Km significa gran unin entre sustrato y enzima ; alta Km significa poca unin entre E y S.
Vmax
Vmax/2
Hexoquinasa (cerebro)
Km. Km
Glucoquinasa (hgado)
Comprendiendo vmax
Vmax se obtiene conforme se incrementa el sustrato. No se alcanza completamente porque requerira que todo el sustrato se una a la enzima (no habra constante de equilibrio)
ES
k1
ES
k2 K-2
EP
Numero de recambio, se define como el numero de moleculas de sustrato transformadas por la enzima por unidad de tiempo., cuando la enzima esta saturada por el sustrato. O [S]>>[Et],
Reacciones de multisustrato
Reacciones de multisustrato
Captacin ordenada de sustratos para unir un sustrato debe unirse otro primero Reacciones de oxidorreduccin cocatalizadas por NAD
Reacciones de multisustrato
Mecanismo ping-pong cuando existe una secuencia cataltica. La enzima se modifica por persistencia de un fragmento del primer sustrato.
Enzimas proteolticas
Derivacin de la constante
Reaccin de primer orden: sucede en dos etapas: k1 k3 E+S E + P luego Km= k2 + k3/k1 k2 ES Bajo estas condiciones:
V1 = k1 ( E) (S) V2 = k2 (ES) V3 = k3 (ES)
La enzima esta repartida en: ET = E + ES entonces: E = ET ES En este caso : v1= k1 (E )(S) luego: v1= k1(S)(ET) k1(S)(ES)
V1 = V2 + V3
Luego:
ES = (ET)(S) Km + (S)
Como ET,K3 y Km son constantes. Vmax = k3(ET) a alta concentracion de sustrato: ES = Vmax . (S) Km + (S)
1 km 1 1 = . + v V max [S ] V max
Cuando 1/v se grafica frente a 1/s se obtiene una recta, donde la pendiente es Km/Vmax. La interseccin en el eje de y es igual a 1/Vmax y la del eje de x es igual a 1/Km.
1/v
1/Vmax -1/Km
1/[S]
Inhibidores competitivos
Estructuras semejantes al sustrato que compiten con l por el mismo centro activo. Sus efectos pueden revertirse si se incrementa la concentracin del sustrato hasta ocupar todos los centros activos. La Vmax no cambia, pero si el Km porque se necesita ms sustrato.
v
inhibidor
1/V
1/Vmax
[S]
-1/Km
1/[S]
Inhibidores no competitivos
Estructuras diferentes al sustrato por lo que se unen a un sitio independiente de la enzima. Ambos, sustrato e inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo tiempo. Su efecto no puede revertirse aumentando la concentracin del sustrato.
No tiene efecto sobre la Km pero s sobre la Vmax. 1/V
V inhibidor
1/Vmax
[S]
-1/Km
1/[S]
Inhibicin no competitiva
Inhibidores irreversibles
Reaccionan covalentemente con la cadena lateral de un aminocido de la enzima, para formar un complejo estable permanentemente inactivado. Se les llama tambin substratos suicidas. Su efecto es igual al de un inhibidor no competitivo.