CINTICA QUMICA Y BIOLGICA

CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA CON DIFERENTES TIPOS DE INHIBICIN

EQUIPO NO. 5

INTEGRANTES:
CRDOVA MACIAS EMMANUEL ARISTEO
ESCALANTE REVUELTA DEISY RUTH
NOLASCO MARTNEZ NARELY
TREJO PANIAGUA BLANCA OLIVIA
SNCHEZ GUTIRREZ MARIANA

Un inhibidor
competitivo es
aquel que
compite con el
sustrato por el
sitio activo.
Esta inhibicin se puede analizar
cuantitativamente mediante la cintica del
estado estacionario.
Km = cte. De Michaelis Menten.
Ki = cte. De equilibrio de fijacin del
inhibidor a e.
Ec. De Michaelis-
Menten.
El trmino Km se determina
experimentalmente. la Km en presencia de
inhibidor a menudo se denomina Km
aparente.
Cuando [S] excede sobre [I], se minimiza la
probabilidad de fijacin del inhibidor, por el
cual se muestra una Vmax normal.
Si la [S] a la cual Vo = vmax aparente,
aumentara en presencia de un inhibidor en
un factor .


La grafica de dobles recprocos es una forma
fcil de determinar los tipos de inhibidores.
Consiste en 2 experimentos de velocidad.
1.- La [S] permanece constante, lo que
permite medir la [I] que va en aumento.
2.- la [I] se mantiene constante y se varia
[S].
En la grafica de dobles recprocos se presentan
1/Vo frente a 1/[S].

REORDENAMIENTO DE LA EC.
DE MICHAELIS-MENTEN
Inhibicin no competitiva
Si la enzima as como el complejo enzima-sustrato fijan
inhibidor, se obtiene el siguiente modelo:
Un inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre
o con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo con la accin de
ambos. Sus efectos no se anulan a aumentar la concentracin del
sustrato.

En la inhibicin no competitiva la reaccin con el inhibidor produce
dos formas inactivas EI y ESI





Para las que existe dos constantes del inhibidor:

Pueden ser iguales
O diferentes

La ecuacin de Michaelis-Menten de esta inhibicin queda:




En la primera ecuacin puede verse porque se le llama as
a la inhibicin. Proviene del hecho que el denominador
contiene el factor alfa multiplicando a KM.


Donde:
Son efectivos tanto a altas como a bajas
concentraciones de sustrato.

La ecuacin de Lineweaver-Burk para la
inhibicin mixta es:


La representacin de esta ec. consiste en lneas
que tienen como pendiente con una
interseccin en igual a y una
interseccin en
Igual a
Ese es en el caso de la inhibicin mixta en el no competitivo como
las
La interseccin tambin ocurre en el eje 1/[S]

El tipo ms corriente de inhibicin no competitiva es producida por
los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algn
grupo funcional de la enzima.

Algunas enzimas que poseen un grupo SH esencial, son inhibidos no
competitivamente con los iones metales pesados. Los grupos SH
debern permanecer intactos.

Algunas enzimas que precisan de iones metlicos para su actividad
son inhibidos de esta forma por agentes capaces de unirse al metal
esencial. Ejemplo: el tetra-acetato de etilendiamina que se une al
Mg2+, inhibiendo as del modo no competitivo a algunas enzimas.
Es la combinacin de dos tipos
de inhibicin, la competitiva
y no competitiva. El inhibidor
se une a un lugar distinto al
del sitio activo, al que se une
el sustrato.
El inhibidor, aunque no se une al
centro activo tiene un efecto
competitivo. Conocido como
alosterico, lo que hace que la
conformacin cambie.
Competitiva


KM sube


KM = 1 + {I} / KI
Acompetitiva KM baja KM = 1 + {I} / KI
Competitiva + Acompetitiva.


El valor del punto de corte en
ordenadas depende del efecto que
prevalezca.


Si KI<KI
La Inhibicin Mixta; Si afecta tanto a KM y a Vmax
Bibliografia
Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of
Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems.
WileyInterscience; New edition (1993), ISBN 0-471-30309-
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LEHNINGER, A.L.. NELSON, D.L. y COX, M.M. Principios de
Bioqumica. Omega 3 Edicin. (2001)
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