PROTEINAS

MsC Q.F. ANGELICA MINAYA

PROTENAS
La mayor parte de las protenas son especficas de cada especie.
Algunas protenas son diferentes an entre individuos de una misma
especie, por lo que cada organismo es nico, desde el punto de
vista bioqumico.
Las protenas constitutivas
de cada clula son la clave
de su estilo de vida. Cada
tipo celular posee una
distribucin, cantidad y
especie de protenas que
determina el funcionamiento
y la apariencia de la clula
Cada aminocido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH) unidos al mismo tomo de carbono, llamado
carbono alfa y difieren entre s en su grupo R o cadena lateral unida a
este carbono alfa
El carbono alfa de un aminocido es un carbono asimtrico. Por
tanto, cada aminocido puede presentarse en dos ismeros pticos
distintos, las formas L y D. Sin embargo, los ismeros de
aminocidos presentes en los seres vivos son casi
exclusivamente L-ismeros
AMINOCIDOS
ANFTERO:
presentar una base
y un cido al mismo tiempo
(pH fisiolgico).

ZWITTERION:
Molcula con igual
nmero de cargas
positivas que nagativas.
C
C
C
R
H N H
3
+
O
O
AMINOCIDOS
AMINOCIDOS ALIFTICOS
AMINOCIDOS CIDOS Y SUS AMIDAS
AMINOCIDOS AROMTICOS
AMINOCIDO
CCLICO
AMINOCIDOS AZUFRADOS
O HIDROXILADOS
Glicina(Gly)G Alanina(Ala)A Leucina(Leu)L Isoleucina(Ile)I Valina(Val)V
Serina(Ser)S Cistena(Cys)C Treonina(Thr)T Metionina(Met)M Prolina(Pro)P
Asprtico(Asp)D Glutmico(Glu)E Asparagina(Asn)N Glutamina(Gln)Q
AMINOCIDOS BSICOS
Clases de
aminocidos
La oxitocina es un
pptido de nueve
aminocidos
(nonapptido).


Cistena-Tirosina-
Isoleucina-
Glutamina-
Asparagina-Cistena-
Prolina-Leucina-
Glicina.


Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-
Cys-Pro-Leu-Gly


CYIQNCPLG
Aminocidos
esenciales para
el hombre
Lisina(Lys)K Arginina(Arg)R Histidina(His)H
Fenilalanina(Phe)F Triptofano(Trp)W Tirosina(Tyr)Y
HIDROFBICOS
HIDROFLICOS
Punto Isoelctrico
Los aminocidos son slidos cristalinos que al disolverse en una solucin
de pH neutro se comportan como iones dipolares en el pH celular. El
grupo amino (-NH
2
) acepta un protn hasta convertirse en -NH
3
+ (ion
amonio) y el grupo carboxilo dona un protn convirtindose en -COO
-

(carboxilato) disociado.
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el valor del pH al cual el
aminocido es elctricamente neutro. En el valor del pI influyen los de los
grupos cargados de la cadena lateral (R)
Fosfoserna
4-hidroxiprolina
d-hidroxilisina
N-metil-lisina
Ac. g carboxiglutamina
Protrombina
Colgeno
Miosina
Aminocidos modificados
Los aminocidos se combinan enlazando el carbono del grupo
carboxilo de una molcula con el nitrgeno del grupo amino, el enlace
covalente se denomina enlace peptdico. Cuando dos aminocidos
se combinan, se forma un dipptido; una cadena ms larga recibe el
nombre de polipptido
Unin peptdica
ESTRUCTURA DE PROTENAS
La variedad de secuencias de aminocidos
(protenas) es infinita

Una protena de 100 aa puede tener 100
20

secuencias diferentes.

En promedio, una protena de 300-400 aa tiene un
peso molecular de 30-45 Kda (30,000 45,000 Da)
Estructura Tridimensional
de las Protenas
ESTRUCTURAS PROTEICAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
N-
-C
-C
-N
Secuencia de
aminocidos
especificada por la
informacin gentica.

EXTREMO
AMINO (N)
EXTREMO
CARBOXILO (C)
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
N-
-C
-C
-N
Plegamiento de la cadena
polipeptdica formando
arreglos.
Lmina b
Estructura Secundaria
Hlice a
Hlice-Giro
Hlice
Giro-
Hlice-Giro
Lmina b
Hlice alfa y lmina beta
lmina beta
paralela
lmina beta
antiparalela
hlice alfa
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Es preciso algn tipo de enlace no covalente para estabilizar un plegado regular
SON FRECUENTES EN LAS PROTEINAS GLOBULARES.


SON ELEMENTOS DE CONEXIN, UNEN TRAMOS
SUCESIVOS DE HELICES ALFA O CONFORMACIONES BETA.


CONECTAN LOS EXTREMOS ADYACENTES DE DOS
SEGMENTOS DE HOJA BETA ANTIPARALELAS.

GIRO CERRADO DE 180 GRADOS EN LA QUE PARTICIPAN 4
AMINOACIDOS (GLY Y PRO).
Representaciones
de
Ramachandran
Estructuras terciaria y cuaternaria
La estructura terciana est
determinada por cuatro tipos de
interacciones entre los grupos R: a)
Puentes de hidrgeno, b) Atraccin
inica entre grupos de diferente
carga, c) Interacciones
hidrofbicas y d) Enlaces
disulfuro, que son covalentes (-SS-)
Las protenas compuestas de dos o ms
cadenas de polipptidos (protenas
multimricas) presentan estructura
cuaternaria. Cada cadena tiene estructuras
primaria, secundaria y terciaria y forma una
molcula protenica biolgicamente activa al
relacionarse las diferentes cadenas mediante
la estructura cuaternaria adecuada.
Estructura Cuaternaria

Uniones de 2 o ms subunidades,
monmeros o protmeros).


ONDULACION PERMANENTE-
INGENIERIA BIOQUIMICA
EXPOSICION AL CALOR, DEORGANIZA LA
ALFA QUERATINA DEL CABELLO.
PUENTES DISULFURO.
FRIO-REVIERTE A LA CONFORMACION ALFA
HELICE.
ONDULACION-AGENTE REDUCTOR.
AGENTE OXIDANTE-RECOBRA LOS PUENTES
DISULFURO.
Protena Gpo.Prosttico /
Caracterstico
Ejemplo
Glucoprotenas Carbohidratos g-Globulina de la sangre
Lipoprotenas Lpidos b-Lipoprotena de la sangre
Fosfoprotenas Grupo fosfato Casena de la leche
Hemoprotena Hemo Hemoglobina
Flavoprotena Ncleo de Flavina Succinato Deshidrogenasa
Metaloprotena Fe,
Zn
Ferritina
Alcohol Deshidrogenasa
Protenas Conjugadas

1.HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos



2.HETEROPROTENAS
o Protenas Conjugadas
Formadas por una fraccin protica y por un
grupo no protico, que se denomina "grupo
prosttico
CLASIFICACIN DE PROTENAS
2 Clases de
Protenas:
Fibrosas:
Fibrosas: materiales estructurales de clulas y tejidos.
Forma filamentosa o alargada
La > su funcin: estructural.
El % en:

Piel
Tejido Conjuntivo
Fibras animales: pelo,
seda
Queratina
Fibroina
Colgeno
Elastina
A.A. a-Queratina Fibroina Colgeno Elastina
(lana) (Seda) (Tendn de Bovino) (Aorta Porcina)
Queratinas
b -Queratina
Estructura de lmina b
Plumas de Aves Escamas de Reptiles
Fibrona
Colgeno
Fig.: Osteoblastos sobre un ribete de osteoide. El osteoide se observa como un
material finamente fibrilar de color gris y por debajo del mismo se situa el hueso
mineralizado en color negro (Microscopa electrnica x 3400).
Colgeno
Elastina
Ligamentos


Vasos Sanguneos
Edo. Relajado
Estiramiento
Monmero de elastina
Entrecruzamiento
Actina y

Miosina

Tubulina
Globulares:
La cadena se encuentra plegada localmente formando una
estructura secundaria (hlice a, lmina b, etc.), a su vez
estas regiones se pliegan unas sobre otras, para formar la
estructura terciaria.

MOTIVOS O DOMINIOS
ESTRUCTURAS
SUPERSECUNDARIAS
DENOMINADAS MOTIVOS O PLEGAMIENTOS.
DISPOSICIONES MUY ESTABLES DE VARIAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS.
MOTIVO GRANDE PUEDE ENGLOBAR A LA
PROTEINA ENTERA.
DOMINIO-SON DOS O MAS UNIDADES
GLOBULARESESTABLES.
TROPONINA C
ESTRUCTURAS
SUPERSECUNDARIAS
BARRIL
BETA
HOJA BETA
TORSIONADA
ESTRUCTURAS
SUPERSECUNDARIAS
SEROALBUMINA FERRITINA GLUCOAMILASA HOMEODOMINIO
Miohemeritrina Prealbmina
Piruvato quinasa, dominio 1
Hexoquinasa, dominio 2
a) Predominantemente hlice a
Protena de la cubierta del virus
del mosaico de tabaco
Inmunoglobulina, dominio V
2
b) Predominantemente lmina b c) Hlice a y lmina b mezcladas
Modelo de Relleno Modelo de cintas Modelo esqueltico
Protenas Oligomricas

Protena

P.M.
No. de
Residuos
No. de
Cade-
nas
Insulina (bovina) 5 733 51 2
Ribonucleasa (pncreas de bovino) 12640 124 1
Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1
Mioglobina (corazn de caballo) 16890 153 1
Quimotripsina (pncreas de bovino) 22600 241 3
Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Seroalbmina (humano) 68500 550 1
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
g-Globulina (caballo) 149900 1250 4
Glutamato deshidrogenasa (hgado de buey) 1000000 8300 40
Organizacin Cuaternaria
Homotpica:
Asociacin entre cadenas polipeptdicas
idnticas o casi idnticas



Heterotpica:
Interaccin entre subunidades con
estructura muy distinta.
Mltiples subunidades
MAX PERUTZ
JOHN KENDREW
La estructura de las protenas
determina su funcin
La actividad biolgica de una protena puede
ser afectada por cambios en la secuencia de
aminocidos o en la conformacin de la protena.
Las protenas no son eternas y se degraden de acuerdo a
las necesidades celulares. La degradacin de una protena
es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que
hidrolizan algunas o todas las uniones peptdicas,
quedando reducida a aminocidos.
Los cambios en la estructura tridimensional
alteran su actividad biolgica. Cuando una
protena se calienta su estructura terciaria se
distorsiona para dar lugar a una conformacin
ms al azar. Este cambio se llama
desnaturalizacin
La secuencia aa
Temperatura
pH extremo
Disolv. Org.

Desnaturalizacin Renaturalizacin
Molcula Nativa
Molcula Desnaturalizada
Temperatura
o
C
F
r
a
c
c
i

n

d
e
s
p
l
e
g
a
d
a

Ribonucleasa
Qu es lo que determina
la estructura 2aria y
3aria?
Favor Termodinmico
PUENTES DISULFURO
ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS

Polimerizacin de la fibrina
Cogulo sanguneo
Tubulina
ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y LPIDOS
Membrana biolgica
Lipoprotena del
plasma sanguneo
ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y CIDOS NUCLEICOS
Nucleosoma
Virus HIV (SIDA)
Ribosomas
Peptidoglicano de la pared celular bacteriana
REPRESOR
NATURAL
ANLOGO
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
PROPIEDADES DE PROTEINAS
ESPECIFICIDAD


Funcin determinada debido a que posee una estructura
primaria y una conformacin espacial propia.
Cambio en la estructura genera una prdida de la funcin.
Diferentes en todos los organismos.
Cada individuo posee protenas especficas (rechazo de
rganos trasplantados).
La semejanza entre protenas son un grado de parentesco
entre individuos (construccin de "rboles filogenticos" )
Funcin enzimtica: catalizadores biolgicos
Funcin hormonal: luego de secretadas ejercen su accin sobre
receptores celulares de otras clulas
Reconocimiento de seales: receptores celulares
Funcin de transporte: de molculas hidrofbicas o de sustancias
polares a travs de la membrana celular
Funcin estructural: citoesqueleto, matriz extracelular
Funcin de defensa: anticuerpos
Funcin de movimiento: cilias y flagelos, contraccin muscular
Funcin de reserva: albmina de huevo y de leche, semillas
Funcin reguladora: expresin de genes, regulacin del ciclo celular
Transduccin de seales: fenmeno de la visin
PROTENAS
Gracias a su
hetereogeneidad
estructural, las protenas
pueden asumir funciones
muy variadas:
Clasificacin:
Enzimas
Enzimtica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores
de las reacciones qumicas.
SITIO ACTIVO
DE LA
CARBOXILASA
Clasificacin:
Transporte
Transporte
Hemoglobina Hemocianina
Citocromos Canales inicos
Clasificacin:
Enzimas
Transporte
Defensa
Defensa
I nmunoglobulinas
Trombina y fibringeno

Clasificacin:
Enzimas
Transporte
Defensa
Reserva o Nutritivas
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
Transferrina
Clasificacin:
Enzimas
Transporte
Defensa
Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles
Actina
FILAMENTO
DE ACTINA
FILAMENTO
GRUESO DE
MIOSINA
EL ATP SE UNE A LA CABEZA DE
MIOSINA, PROVOCANDO SU
DISOCIACION DE LA ACTINA
CUANDO EL ATP FUERTEMENTE UNIDO ES
HIDROLIZADO, HAY UN CAMBIO
CONFORMACIONAL. EL ADP Y EL Pi SIGUEN
FUERTEMENTE UNIDOS A LA CEBEZA DE
MIOSINA.
LA CABEZA DE MIOSINA SE UNE AL
FILAMENTODE ACTINA
PROVOCANDO LA LIBERACION DE
Pi.
LA LIBERACION DE Pi DESENCADENA UN
CAMBIO CONFORMACIONAL EN LA CABEZA DE
MIOSINA QUE HACE QUE LOS FILAMENTOS DE
ACTINA Y MIOSINA SE MUEVAN ENTRE SI.
DURANTE EL PROCESO SE LIBERA EL ADP.
Clasificacin:
Enzimas
Transporte
Defensa
Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles
Estructurales
Estructural
Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
COLGENO
Clasificacin:
Enzimas
Transporte
Defensa
Reserva o Nutritivas
Contrctiles y Mtiles
Estructurales
Reguladoras
Hormonal
I nsulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas trficas (LH, FSH, TSH)