Diferenciamos:

20 aas proteicos
+150 no proteicos
Son:
- slidos
- solubles en agua
- cristalizables
- incoloros o poco
coloreados
- p.f > 200C
AMINOCIDOS :
Bloques de construccin de las protenas
AMINOCIDOS (aa)
Carbono
Grupo carboxilo
Grupo amino
Grupo R/cadena lateral
Todos los
aminocidos tiene
una estructura
comn, solo difieren
por el GRUPO R
El grupo R vara en:
- estructura
- tamao
- carga elctrica
Influye en la solubilidad
del aa en agua
AA ACTAN COMO CIDOS Y COMO BASES
Forma no inica
Forma zwitterionica
Bajo condiciones fisiolgicas normales pH 7, un
AA se encuentra como ion dipolar (zwitterion),:
El grupo carboxilo est ionizado (COO-) porque
el pKa de ese grupo es menor que 3.

El grupo amino est protonado (NH
3
+) porque el
pKa de este grupo es cercano a 9.

C
H
R COO
-
NH
3
+
totalmente protonada
C
H
R COOH
NH
2
C
H
R COOH
NH
3
+
pKa 3
pKa 9
pH 7 pH 2
pH 12
AA ACTAN COMO CIDOS Y COMO BASES
AA ACTAN COMO CIDOS Y COMO BASES
Ion dipolar actuando
como cido, DONANDO
PROTONES:
Ion dipolar actuando
como base, ACEPTANDO
PROTONES:
Todos los organismos emplean los mismos 20
aminocidos como bloques constructivos para
armar las molculas de protena.
A estos 20 aminocidos se les llama
aminocidos comunes, estndar o normales.
Clasificacin
aa
NO POLARES
CON N BSICO
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS
POLARES CON CARGA
Grupos R No polares
POLARES CON CARGA
PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs
El punto isoelctrico de un aminocido que slo contiene dos
grupos ionizables es: pI = pK
a1
+ pK
a2

pK
a1
= 2.4
pK
a2
= 9.9
pI = 6.15
Es el pH al cual el aminocido forma un ion hbrido cuya
carga neta = 0 (forma un zwitterion)
Curva de
titulacin de
la alanina.
CURVA DE VALORACIN DE LA GLICINA
El pH controla la carga
de la glicina:
Catinica a pH < 2.3
Aninica a pH > 9.6
zwitterinica entre pH = 2.3
y 9.6.
El pH isoelctrico es 5.95
PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs
Cada AA tiene un pI caracterstico, propiedad que se utiliza para
la electroforesis
Separacin electrofortica a pH = 6 de
alanina (pI = 6.07) , lisina (pI = 9.74) y . asprtico (pI = 2.77)
A pH 6 la lisina catinica es atrada hacia el ctodo, el cido asprtico
aninico es atrado hacia el nodo y la alanina se encuentra en su
punto isoelctrico, por lo que no se mueve
QUIRALIDAD
Utilice un espejo para comprobar la quiralidad. Un objeto es
quiral si su imagen especular es diferente de la del objeto
original.
Las imgenes en un espejo de objetos quirales
no se pueden superponer.
ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
En 19 de los 20 AAs estndar el Carbono es asimtrico y
se dice que las molculas son quirales...
C N H
2
R
COOH
H
Carbono asimtrico:
Tiene enlazado 4 grupos diferentes
C N H
2
H
COOH
H
Glicina
Carbono NO asimtrico:
Tiene solo enlazado 3 grupos diferentes
Solamente en la glicina el Carbono NO es asimtrico.
ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
Todos los AAs que forman parte de las protenas son L-aminocidos
Las imgenes especulares de las molculas quirales, no se
pueden superponer. Se dice que son enantiomeros.
C H
R
COOH
NH
2
C H
2
N
R
COOH
H
L-aminocido D-aminocido
L-aminocidos
tienen el grupo
amino a la
izquierda
D-aminocidos
tienen el grupo
amino a la
derecha

ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
ejemplo
AMINOCIDOS ESENCIALES
Aminocidos que un organismo no puede sintetizar y lo tiene
que ingerir en la dieta. Esto quiere decir los organismos pueden
sintetizar varios aminocidos a partir de lo que ingieren.
Ejemplo:
El numero de aminocidos esenciales puede
variar de organismo a organismo.

Aminocidos esenciales en los organismos
La bacteria Escherichia coli no
tiene ningn aminocido esencial.
Puede sintetizar los 20
aminocidos a partir de lo que
toma del ambiente.
Los seres humanos necesitamos
ingerir 9 aminocidos esenciales.
Los otros 11 los podemos
sintetizar a partir de lo que
comemos.
Aminocidos esenciales
Histidina
Leucina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Aminocidos esenciales en el ser humano
Aminocidos no esenciales
Alanina
Arginina
Asparagina
Acido Aspartico
Cistena
Glutamina
Acido glutmico
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
Los aminocidos se unen entre s por enlaces peptdicos (que son
Enlaces covalentes entre el COOH y el NH
2
de 2 AAs con prdida
de 1 molcula de H
2
O)
Los aminocidos unidos se pasan a llamar residuos
EL ENLACE PEPTDICO
+
Extremo N
terminal
Extremo AMINO-TERMINAL
Comienzo de la cadena
Extremo C
terminal
Extremo CARBOXILO-
TERMINAL
Fin de la cadena
Los residuos de aminocido en una cadena peptdica se
numeran desde el N-terminal hasta el C-terminal (de izquierda a
derecha).
Los nombres de los residuos se forman sustituyendo la
terminacin ina o ato por -ilo (o -il, en nombres compuestos)
EL ENLACE PEPTDICO
Alanilglicina
AlaGly
AG
Glycilalanina
GlyAla
GA
PPTIDOS
Se pueden formas dipptido (2 AAs), tripptido (3 AAs),
tetrapptido (4 Aas), etc.
Oligopptido menos de 10 AAs


Polipptido ms de 10 AAs


Protena ms de 100 AAs

Uniendo varios AAs se forma un pptido
PPTIDOS DE INTERS BIOLGICO
INSULINA (polipptido de 51 AAs) regula el nivel de azcar en
sangre


OXITOCINA: (nonapeptido) hormona que regula las
contracciones del tero

PROTENAS
DEFINICIN
Las protenas son polmeros formados por mas de
100 residuos de aminocidos, indispensables para
la procesos vitales de los seres vivos.

Polmeros:
del griego poli = muchos
meros = partes
Son molculas gigantes formadas por la unin de
molculas ms pequeas llamadas monmeros.

Por su naturaleza
qumica
SIMPLES
CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma que
adopta
FIBROSA
GLOBULAR

Por su funcin
Biolgica
ENZIMAS
PROTENAS DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
PROTENAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico.

SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja concentracin: aumenta la solubilidad de la protena
Alta concentracin: disminuye la solubilidad de la protena
Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad de la protena.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo AA hace que cambie su funcin biolgica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre AAs que se encuentran prximos en
la cadena y crean disposiciones estables de aminocidos
formando estructuras repetitivas.

La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

Los AAs interaccionan principalmente por puentes de
Hidrgeno.

Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se establecen puentes de H
entre los grupos N-H y los
tomos de oxgeno de los grupo
C=O de AAs bastante alejados
entre s en la cadena.

Debido a los enlaces de H a lo
largo de la cadena polipeptdica,
esta adquiere una estructura
helicoidal. Los grupos R de los
aminocidos apuntan hacia
fuera de la hlice.
HLICE ALFA (hlice )
La hlice alfa es similar a
una escalera en espiral
Puentes de
hidrgeno
Esqueleto
peptdico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Los enlaces de H que se forman entre las cadenas
polipeptdicas propician que estas se mantengan al lado
unas de otras, como en una hoja doblada o plegada.

HOJA PLEGADA BETA
Puentes de
hirgeno
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hoja beta paralela: los puentes de hidrgeno estn a
distancias uniformes, pero estn inclinados

HOJA PLEGADA BETA
N C
N C
Las flechas indican la direccin desde el N-terminal hasta el C-terminal
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hoja beta antiparalela: los puentes de H estn
perpendiculares a las cadenas. Los espacios formados por
pares de puentes H, se alternan entre ancho y angosto.

HOJA PLEGADA BETA
N C
C N
Las flechas indican la direccin desde el N-terminal hasta el C-terminal
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria describe la cadena polipeptdica
totalmente plegada y compactada de modo que la
protena adquiere una estructura tridimensional
caracterstica.
Ejemplo de la estructura terciaria de
una protena globular tpica.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Las estructuras terciarias se estabilizan por las
interacciones de cadenas laterales.
Interaccin
hidroflica
con agua
Hlice
Interaccin
hidrofbica
Puentes de
disulfuro
Hoja plegada
Puente de
hidrgeno
Puente de
hidrgeno
Puente salino
Puentes de hidrgeno
ESTRUCTURA TERCIARIA
Interacciones que mantienen una protena en una
forma tridimensional especfica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Algunas protenas poseen estructura cuaternaria,
lo que implica la asociacin de dos o ms cadenas
polipeptdicas.
Las cadenas polipeptdicas de una protena oligmera pueden ser
idnticas o distintas.
protena oligomrica formada
por 4 cadenas polipeptdicas
RESUMEN DE NIVELES DE ESTRUCTURA
DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de los residuos aminocidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposiciones estables de aminocidos que forman estructuras repetitivas
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento tridimensional de un polipptido
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Disposicin en el espacio de una o ms subunidades polipeptdicas
Estructura
primaria
Residuos de
aminocidos
Estructura
segundaria
Hlice
Estructura
Terciaria
Cadena polipeptdica
Estructura
cuaternaria
Subunidades ensambladas
41
DESNATURALIZACIN DE PROTENAS
Proceso generalmente irreversible mediante el cul
la protena pierde su estructura 2, 3 y 4,
perdiendo su actividad biolgica
DESNATURALIZACIN DE PROTENAS
Calor
cidos
Bases
Agitacin
Protena
bilgicamente activa
Protena
Sin actividad bilgica