Repaso Certamen I

Profe Fanita.

PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS

ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo

carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de
agua.

 De

este modo se forma un enlace AMIDA que recibe el

nombre de ENLACE PEPTDICO. En este enlace se pierde
una molcula de agua. Por lo tanto, el primer aminocido de
una cadena ser el que tiene el grupo amino terminal libre y
el ltimo el que tiene el grupo carboxilo terminal libre

Aparte de los dos grupo ionizables que tienen todos los

aminocidos, algunos de ellos tienen un tercer grupo ionizable
que est indicado con un crculo azul. Slo son siete.

ESTRUCTURA PROTEICA

La estructura de una molcula proteica es

fundamental
en la funcin que ella cumple, existiendo una estrecha
relacin entre estructura y funcin.
En las protenas se pueden encontrar diferentes
niveles
de organizacin estructural:
ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

1) En la figura se representa la variacin de la

actividad enzimtica segn la variacin del pH
a) Qu valor representan en la abscisa los
mximos?
Uno de los grficos corresponde a la pepsina:
b) Explica si es la grfica de la izquierda o de la
derecha la que define esa enzima.
c) Explica el mecanismo de proteccin que
tienen las clulas que sintetizan esta enzima
(precursor)

Estudio cuantitativo de las transducciones de energa (conversin

de una forma de energa en otra) que ocurren en las clulas
vivas y de la naturaleza y funcin de los procesos qumicos que
fundamentan dichas transducciones

Metabolismo
Reaccin Exergnica
A
B
Nvel
Energtico

Nvel
Energtico

A
B

Reaccin Endergnica
C
D

G < 0

G > 0
C

Enzima

Sustrato
Sitio activo

Las enzimas son protenas

Catalizan

reacciones qumicas necesarias para la

sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan
lentos que las clulas no podran existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la clula ,
fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E +
P
E

ENZIMAS
ESPECIFICAS
EFICIENTES
REGULADAS

Las seis principales clases de enzimas.**enzPC.zip

Enzimas
1.

Regulacin por retroinhibicin (retroalimentacin):

2.

Control mediado por protenas reguladoras

3.

Regulacin por modificacin covalente

4.

Regulacin por activacin proteoltica

Las enzimas
disminuyen la
energa
de activacin
Esto permite
obtener
el producto en
menos
Tiempo.

ECUACION DE MICHAELIS - MENTEN

La

curva de velocidad en funcin de la S

( hiprbola rectangular) puede expresarse
algebraicamente mediante la Ecuacin de
Michaelis - Menten.

Ecuacin

que representa la variacin de la

velocidad de reaccin en funcin de la [S]
cuando participa un solo S ( rx monomolecular) o
cuando en reacciones de varios sustratos se
cambia la concentracin de uno solo.

Cintica MichaelisMenten

Representacin Lineweaver-Burke

1/Vmax
-1/Km

EFECTO DEL pH

EFECTO DE LA TEMPERATURA

INHIBICION ENZIMATICA
Los

inhibidores son sustancias que

disminuyen la actividad de la enzima al
unirse a ella afectando la unin del
sustrato y/o su transformacin en
producto ( N de recambio)
La inhibicin enzimtica por pequeas
molculas y iones sirve como un
importante mecanismo de control en los
sistemas biolgicos.

INHIBICION COMPETITIVA

El I se una a la E a nivel del sitio activo,

produciendo su bloqueo.
E+ I

EI

INHIBICION NO COMPETITIVA
El I se une a la E en un lugar distinto al sitio activo

Un I no competitivo puede combinarse con la

E libre o con el complejo ES
E + S

ES

EI

ESI

E + P

Moduladores Alostricos
Tambin

reciben el nombre de efectores

y pueden ser positivos o negativos
Se unen al sitio alostrico que puede
estar en la misma subunidad que tiene al
sitio activo o en las subunidades
regulatorias
Su
unin
produce
un
cambio
conformacional que afecta al sitio activo

Enzimas alostricas
Las
enzimas
alostricas
presentan
estructura
cuaternaria.
Tienen
diferentes
sitios
activos, unen mas de una
molcula de sustrato
La unin del sustrato es
cooperativa
la
curva de velocidad
presenta
una
forma
sigmoidal

Enzimas de diagnstico Clnico

ISOENZIMAS

Las isoenzimas son protenas que difieren en la secuencia

de aminocidos pero que catalizan la misma reaccin,
estando presentes en la misma especie.

Estas enzimas pueden poseer diferentes:

Propiedades fsicas y qumicas determinadas genticamente (punto
isoelctrico, especificidad de sustrato y cofactor, etc),
Mostrar diferentes parmetros cinticos (por ej. diferentes valores de
Km), o
Propiedades de regulacin diferentes.

ENZIMAS FRECUENTEMENTE ANALIZADAS:

Transaminasas hepticas (ALT o GPT y AST o GOT)

alfaAmilasa
Creatn fosfoquinasa (CPK)
Fosfatasa cida (AcP)
Fosfatasa alcalina (ALP)
Gama glutamil transpeptidasa (GGT)
Lctico deshidrogenasa (LDH)
5-nucleotidasa (NTP)

Creatina Fosfoquinasa (CK)

La CK es un dimro, formada por monmeros

que pueden ser de dos tipos: M y B.
La CK presenta 3 isoenzimas:
CK-MM, de localizacin muscular.
CK-MB, de localizacin cardaca.
CK-BB, de localizacin cerebral.
En un infarto de miocardio, la actividad de CK aumenta
en plasma, debido a un incremento de la concentracin
de CK-MB en el mismo. El incremento comienza entre
las 6-8hs post-infarto, y los niveles se normalizan luego
de 3-4 das.

APRENDIENDO
ESTO ESTAMOS OK