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Historia
En el siglo XIX, Louis Pasteur descubri
una fuerza vital a la que llam fermentos.
En 1878, Wilhelm Khne acuo el trmino
enzima.
En 1897, Eduard Buchner concluy que la
enzimas actuaban inclusive aunque no
hubiera elementos vivos en las clulas.
J. H. Northrop y W. M. Stanley,
demostraron que las protenas puras
podan ser enzimas.
Enzimas
Las enzimas son sustancias de naturaleza
proteica que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sea termodinmicamente posible.
Todas las enzimas son protenas, sin embargo,
pueden estar formadas nicamente por cadenas
polipeptdicas o contener, adems, otro grupo no
proteico. En este ltimo caso, la parte proteica
recibe el nombre de apoenzima, mientras que la
parte no proteica se denomina grupo prosttico o
cofactor.
La estructura de una enzima es similar a la de
una protena y se describe en cuatro niveles
diferentes: estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Sinenzima
Conenzima
Cursodelareaccin
Enzimas
REACCIONES ENZIMTICAS:
Las molculas sobre las que acta la enzima en el
comienzo del proceso son llamadas sustratos, y
las convierte en molculas diferentes, los
productos.
Se realizan en tres etapas:
1) Se forma el complejo enzima-sustrato:
E+S<->ES
2) Se lleva a cabo la reaccin: ES<->EP
3) Se libera el producto y la enzima: EP<->E+P
Las enzimas catalizan alrededor de 4000
reacciones bioqumicas distintas.
Enzimas
CARACTERSTICAS:
Las
enzimas
poseen
las
mismas
propiedades
que
las
protenas:
se
desnaturalizan al ser sometidas a cambios
de pH, a variaciones de temperatura y a
elevadas
concentraciones
salinas
y
presentan un alto grado de especificidad,
tanto en la seleccin de los sustratos como
en la reaccin que catalizan sobre ellos.
Funcionan
mejor
bajo
condiciones
especficas (optimas) que incluyen
Temperatura
pH
Cofactores e Inhibidores
Activadores (cofactores)- cambia la
forma de la enzima para formar el
complejo enzima-sustrato
pueden ser iones metlicos
de
origen
orgnico
se
coenzimas
llaman
Cofactores e Inhibidores
Inhibidores- impiden la actividad de la
enzima, puede ser de dos formas
bloquea el sitio activo- competitiva
altera la forma del sitio activo pegandose
a la enzima en otro lugar y cambia la
forma de la enzima- no competitiva
Inhibicin Competitiva
Inhibicin No
Competitiva
Catalasa
se encuentra en casi todas las
clulas aerbicas
acta rompiendo el perxido de
hidrgeno en agua y oxgeno que se
produce en las clulas
catalasa
2H2O2
2H2O+O2
Enzimas
CINTICA ENZIMTICA:
Al aumentar la concentracin de sustrato,
aumenta tambin la velocidad de la reaccin.
Los mecanismos de regulacin empleados en el
organismo son la activacin y la inhibicin.
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten
dedujeron una ecuacin que tambin lleva su
nombre que permite calcular la velocidad de una
reaccin enzimtica para cualquier concentracin
de sustrato, utilizando el valor de KM y de la
velocidad mxima:
v vmx
KM S
Clasificacin
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Ismerasas
Ligasas
las