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QUIMICA MEDICA
AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
2013-I
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H. Lezama
PROTEINAS
Macromolculas biolgicas ms abundantes
Gran variedad de clases y tamaos
Diversidad de funciones biolgicas
Instrumento a travs de los cuales se
expresa la informacin gentica
Estructura: con 20 aminocidos
covalentemente unidos en secuencias
lineales caractersticas
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AMINOCIDOS
Productos de la hidrlisis de las
protenas
Asparagina (1806)
(1910)
Treonina
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CARACTERSTICAS COMUNES
Todos son aminocidos
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Convencin
para designar
carbonos en
aminocidos:
lisina
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El carbono es un centro
quiral. Excepto G
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Clasificacin de aminocidos
Segn formen parte de las protenas
Aminocidos proticos
codificables o universales: 20 aa
modificados o particulares: (hidroxilacin,
carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,
condensacin, yodacin)
Modificacin pos-traduccional de aminocidos
Aminocidos no proticos
D-aminocidos
-aminocidos no proticos
- aminocidos
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Clasificacin de aminocidos
Segn polaridad
aa apolares
alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
aromticos: fenilalanina, triptofano.
aa polares neutros
serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
aa polares cargados
cidos: cido asprtico, cido glutmico.
bsicos: lisina, arginina, histidina.
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Clasificacin nutricional
Esenciales:
TRIPTFANO
TREONINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
VALINA
No esenciales:
glicina
alanina
tirosina
- serina
glutamina prolina
glutamato
histidina
cistena
arginina
asparagina
aspartato
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CLASIFICACIN
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Aproximadamente
300 aminocidos no
forman protenas.
Algunos
aminocidos son
modificados
despus de su
incorporacin en el
poliptido
Hidroxiprolina
protenas de pared
celular de plantas,
colgeno
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6-N-metillisina,
miosina
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Desmosina. (4 lisinas)
elastina
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PUNTO ISOELECTRICO
pH al que el aminocido est como
zwiterin.
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ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio
(amino libre) y fin (carboxilo libre)
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PROTEINAS
proteios = lo primero, ms
importante, de primera clase.
Propuesto por Berzelius en
1838.
18% de la masa celular.
G. Mulder
1839
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PROTEINAS: TAMAO
Unidades:
..... 30
1000 .......
Peso molecular:
..... 12000
1000000 .......
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PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS
GLOBULARES:
Solubles, frgiles, redondeadas
Hemoglobina
FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales
Queratina
alargadas
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PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SU CONSTITUCION
SIMPLES:
Insulina
Aminocidos
CONJUGADAS: Aminocidos
Hemoglobina
+
Grupo prosttico
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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE
Glicoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Metaloprotenas
Cromoprotenas
GRUPO
PROSTETICO
Carbohidratos
Lpidos
Acidos nucleicos
Iones metlicos
Grupos
cromgenos
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EJEMPLO
Inmunoglobulinas
Lipoprotenas
sanguneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU FUNCION
Enzimticas
deshidrogenasa
Estructurales
Almacenamiento
Transporte
Hormonales
Contrctiles
Protectivas
Toxignicas
Alcohol
Colgeno
Ferritina
Hemoglobina
Insulina
Actina
Inmunoglobulinas
Toxina botulnica
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PEPTIDOS A
FORMARSE
a: Nmero de aminocidos en
solucin
b: Nmero de residuos en el
pptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA DE RESIDUOS.
Est dada por el enlace
peptdico.
Su ruptura implica
hidrlisis.
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SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
Est dada por los puentes de hidrgeno.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
Puede ser:
Alfa hlice
Beta u hoja plegada
Triple hlice.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
EN EL ESPACIO
Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS
GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
Est dada por los puentes de hidrgeno,
puentes salinos, enlaces disulfuro,
interacciones hidrofbicas, enlaces
covalentes.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
Slo la presentan las protenas conjugadas
y las multimricas
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