Instituto Tecnolgico de Mrida

Ingeniera ambiental
Bioqumica
Alumna: Ivette Prez Leal
Profa.: IBQ.Alicia Cards Vidal

FOSFORILACION OXIDATIVA
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES

Cadena respiratoria
Formada por 2 procesos:
1. El transporte de electrones: Proceso exergnico que genera un
gradiente de protones.
2. fosforilacin oxidativa: Proceso endergnico acoplado al anterior.

REDOX
Estas reacciones tienen lugar cuando hay una transferencia de
electrones desde un dador, denominado reductor hasta un aceptor que
se denomina oxidante.
3. Forma oxidada + electrn <--> Forma reducida

NADH y FADH2 formados durante la gluclisis, degradacin de cidos grasos y aminocidos y el

ciclo del cido ctrico contienen electrones de alta energa.

Tiene lugar en la mitocondria

 La cadena de transporte electrnico mitocondrial

Consiste en una serie de transportadores electrnicos, la mayora protenas integrales
de membrana, con grupos proticos capaces de aceptar y ceder uno o dos electrones.
El flujo de electrones a travs de estos complejos produce tambin un bombeo de
protones al espacio intermembranal

 Cada componente de la cadena puede aceptar electrones del

transportador precedente y transferirlos al siguiente en una secuencia
especfica.
Ubiquinona(Q) y citocromo c sirven de puentes mviles entre los
diferentes complejos prosteicos de la cadena de transporte electronico.
El Complejo IV reduce O2 a agua

Grupos transportadores de electrones

Ubiquinona(coenzima Q) (Q)
FlavinaMononucletido(FMN)
Grupos hemode los citocromos
Centros Fe-S

Ubiquinona(coenzima Q)
Benzoquinona liposoluble que
contiene una larga cadena lateral
isoprenoide.
Capaz de actuar como dador de 2
electrones y aceptor de 1 electrn.
Juega un papel centralen el
acoplamiento de flujo electrnico.

Flavina Mononuclotido (FMN)

Al igual que la ubiquinona, sus reacciones de transferencia de electrones estan acopladas a la unin o liberacin de protones. Tambin al poder existir en forma de
semiquinona, transportar tanto un electrn como un par.

El aceptor de los electrones es el anillo de isoaloxazina, que es identico al del FAD

Centros Ferrosulfurados Fe-S

Fe est presente no en forma de hemo(como en los citocromos) sino en asociacin con tomos de azufre inorgnico o con tomos de azufre de residuos de Cys de la protena
transportadora, o con los dos al mismo tiempo.

Se pueden presentar en tres tipos

Centro de Rieske: complejo [2Fe-2S] donde los S son de His en lugar de Cys.

Todas las proteans ferrosulfuradas transfieren 1 electrn, donde se oxida o reduce uno de los tomos de Fe.

En la transferencia de electrones mitocondrial actan como mnimo 8 protenas.

Citocromos
Son hemoproteinas unidas
a la membrana,que
contienen grupos
hemo,principales
responsables de la
generacion de ATP por la
va de transporte de
electrones.
Se encuentran ya sea
como proteinas
monomricas o como
subunidades de grandes
complejos enzimaticos
que catalizan reacciones
redox.

TRES CLASES
DE
CITOCROMOS
.
De acuerdo a
diferencias en
su
espectro de
absorcin de la
luz
a 600 nm
b 560 nm
c 550 nm

Complejo I:
NADH-Q
oxidorreductasa
(NADH deshidrogenasa)

Compuesta por 42
cadenas
polipeptidicas
diferentes, incluye
una flavoprotena con
FMN

6 centros ferrosulfurados

Cataliza 2 procesos
acoplados:

1.transferencia
exergnica hacia la
ubiquinona de un ion
hidruro del NADH y un
protn de la matriz.

2. transferencia
endergnica de 4
protones de la matriz
a la intermembrana.

Complejo II: Succinato a ubiquinona

Complejo proteico ms
pequeo
5 tipos de grupos
prostticos y al menos
cuatro protenas diferentes.
Electrones adicionales se
entregan a la piscina
quinona procedente de
succinato y transferidos a
Q.

Complejo III:Ubiquinona a Citocromo c

Segunda bomba de H+ de la cadena de
transporte.
Dimero donde cada monmero esta
formado por11 subunidades.
En su estructura podemos encontrar:
2 citocromos:
Citocromo b: contiene 2 grupos hemo
tipo b
bL (baja afinidad)
bH (alta afinidad)
Citocromo c1: Protena con centro de
Rieske 2Fe-2S
-dos sitios de unin distintos para la
union de Ubiquinona:
QN y QP

Complejo IV: Citocromo c al O2

Cuatro electrones se
eliminan de cuatro
molculas de citocromo c y
se transfieren al oxgeno
molecular, produciendo
dos molculas de agua. Al
mismo tiempo, cuatro
protones se quitan de la
matriz mitocondrial, lo que
contribuye a la gradiente
de protones.

FOSFORILACION
OXIDATIVA
Transferencia de electrones de los equivalentes reducidos
NADH y FADH, obtenidos en la gluclisis y en el ciclo de
Krebs hasta el oxgeno molecular, acoplado con la
sntesis de ATP.
Es el proceso metablico final (catabolismo) de la
respiracin celular, tras la gluclisis y el ciclo del cido
ctrico. De una molcula de glucosa se obtienen 38
molculas de ATP mediante la fosforilacin oxidativa.

 DURANTE LA FOSFORILACIN
OXIDATIVA SE LLEVAN A
CABO TRES TIPOS DE TRANSFERENCIA DE
ELECTRONES:
1. Directamente como electrones.- Tal como sucede
en la reduccin de Fe3+ a Fe2+
2. En forma de tomos de hidrgeno
3. En forma de ion hidruro (:H-) portador de 2 e

Complejo de la ATP sintasa

Es una ATPasa tipo F (factor de
acoplamiento de energa)
Dos componentes:
F1, una protena perifrica de
membrana
Fo, una protena integral de
membrana.
F1 y F0 estan conectadas por el
tallo y por una columna
externa formada por b2 y

 Situado en la membrana mitocondrial interna (MMI), permite a los protones pasar

a travs en ambas direcciones, generando el ATP.
Cada molcula de NADH contribuye suficientemente a generar la fuerza
motriz de un protn que produzca 2,5 molculas de ATP.
Cada molcula de FADH2 produce 1,5 molculas de ATP.

MECANISMO
El mecanismo que se propone tiene en cuenta la diferente interaccin de la
subunidad con las diferentes subunidades , de tal manera que dichas
subunidades pueden estar en tres conformaciones:
-TENSA (T)
-RELAJADA (L)
-ABIERTA (O)

 En F1: tres sitios con diferente conformacin

(INTERCONVERTIBLES)
L(oose) : unin dbil a sustratos (ADP y Pi)
T(ight) : unin fuerte (sntesis ATP)
O(pen) : sin unin (abierto: salida ATP)

Modelo de la unin y cambio

La catlisis rotacional es
clave en el mecanismo de
unin y cambio en la
sntesis de ATP.
Impulsada por el bombeo
de H+
Por cada rotacin de
120de : liberacin de
ATP y unin de un nuevo
ADP+Pi