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BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS

Protenas

Son polmeros formados por monmeros


llamados

aminocidos.

Hay 20 aminocidos en la naturaleza, que se


combinan

para

protenas

(muchos

formar
grupos

miles

de

funcionales:

alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)

Son las macromolculas ms verstiles de los


seres

vivos.

Cada protena tiene:


Una estructura funcional lgica y propia.
Ciertas caractersticas comunes a las dems
protenas.

Aminocidos
Rompiendo los enlaces
peptdicos que ligan los
aminocidos ingeridos,
stos pueden ser
absorbidos
por
el
intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.

Aminocidos

Existen en la naturaleza aproximadamente unos


300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellos
son de importancia al encontrarse en la formacin
de las molculas de protena de todas las formas
de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son
sintetizados a partir de precursores ms sencillos
o absorbidos como nutrientes.

Aminocidos

De los 20 aminocidos que


componen las protenas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados
ya listos a travs de los
alimentos. Si estos aminocidos
esenciales no estn presentes al
mismo tiempo y en proporciones
especficas, los otros aa, no
pueden utilizarse para construir
las protenas.

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Los aa son estructuras


tetradricas

ISMEROS

Bioqumica Stryer, Berg y Tymocz


Ed. Revert, S.A. 2003

La estructura tridimensional es de crucial importancia para la


funcin
Representacin:

a) Tridimensional

b) En perspectiva

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

CLASIFICACIN DE
LOS AMINOCIDOS

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ALIFTICOS

NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS

aa
POLARES CON CARGA

CON N BSICO

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CADENAS LATERALES DE LOS AA

ALIFTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)


AROMTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BSICOS (His, Arg, Lys)
CIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)

AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
-hidroxilisina

AA NO PROTEICOS
Ac. -aminobutrico
D-Ala, D-Glu

AMINOCIDOS ALIFTICOS

El ms pequeo
Flexibilidad estr.

Hidrofobicidad
(interior de prot.)

Dificulta el plegamiento

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS AROMTICOS

Hidrfobo

Ligeramente hidrfobos
Interacciones hidrofbicas
Puentes de Hidrgeno
Actividad Enzimtica
Absorben la luz en el UV (280 nm)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS CON OH O S

Cadenas dbilmente polares (algo hidrfilos)


Pueden formar puentes de H con el agua
Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS BSICOS

El menos bsico
Cat. Enzimt. (H+)

Carga + a pH fisiolgico
Muy polares, en la superficie de protenas

AMINOCIDOS CIDOS Y SUS AMIDAS

Carga - a pH fisiolgico

Polares, cadena lateral sin carga

Hidrfilos, en la superficie de protenas

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AA MODIFICADOS

AA NO PROTEICOS
D-Ala, D-Glu

OH

+
H3N-CH2-CH2-CH2-COOAc. -aminobutrico
OH

4-OH prolina

)2

L-Homoserina
-hidroxilisina

Bioqumica Mathews, van Holde y


Ahern. Addison Wesley 2002

L-Ornitina

Aminoacidos esenciales

Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano(Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez
ancianos)
Metionina (Met)

Aminoacidos sintetizados por el


cuerpo

Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cistena (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)

PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

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Caractersticas cido-Base de los Aminocidos


Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son
capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R cidos y
bsicos de los aminocidos). Como resultado de su
capacidad de ionizacin las siguientes reacciones de
equilibrio inico pueden ser escritas:
pK1

R-COOH <> R-COO + H+


cido
pK2

R-NH3+ <> R-NH2 + H+


Bsico

Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito


arriba,
demuestran
que
los
aminocidos
contienen por lo menos dos grupos cidos
dbiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un
cido ms fuerte que el grupo amino.

A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo


carboxilo no estar protonado y el grupo amino
protonado. Un aminocido con un grupo-R no
ionizable sera elctricamente neutro a este pH.
Esta especie se llama un zwitterion.

Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos


carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se
pueden definir por la constante de disociacin, Ka o ms
comnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga
presentes) de cualquier aminocido, pptido o protena, depender
del pH del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solucin de aminocido o protenas cambia
la carga neta de los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno
se puede observar durante la titulacin de cualquier aminocido o
protena. Cuando la carga neta de un aminocido o de una protena
es cero el pH ser equivalente al punto isoelctrico:pi.

Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga
Hay un valor de pH para el cul la carga de la
especie es cero. (zwitterin)

pI = pK1 + pK2
2

para un aa neutro

Punto isoelctrico: valor de pH al cul la


carga neta del aminocido es cero.
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PPTIDOS

Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000
daltons
( <50
aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena


Extremo C-terminal: fin de la cadena

NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al
C-terminal, usando la terminacin il,
excepto para el ltimo aa.
Ej:
ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

PEPTIDOS

EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la
contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la clula.

PROTEINAS

DEFINICIN

Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000


daltons, indispensables para la procesos
vitales
de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S.

Por su naturaleza
qumica

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS

Por la forma que


adopta

SIMPLES
CONJUGADAS

FIBROSA
GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin
Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto


isoelctrico.

SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua


Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la


solubilidad.

ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTENAS

Las protenas tienen 4 niveles de


organizacin:

ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA

PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin
biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se encuentran
prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.

Tipos de estructuras secundarias:


HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

HELICE ALFA
Los grupos R de los
aa se orientan hacia
el exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

HOJA PLEGADA BETA


Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con


estructura secundaria
adquiere una determinada
dispocin en el espacio
por interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la
asociacin de
varias cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.

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