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PROTEINAS
Protenas
aminocidos.
para
protenas
(muchos
formar
grupos
miles
de
funcionales:
vivos.
Aminocidos
Rompiendo los enlaces
peptdicos que ligan los
aminocidos ingeridos,
stos pueden ser
absorbidos
por
el
intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.
Aminocidos
Aminocidos
ISMEROS
a) Tridimensional
b) En perspectiva
CLASIFICACIN DE
LOS AMINOCIDOS
11
ALIFTICOS
NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS
aa
POLARES CON CARGA
CON N BSICO
12
AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
-hidroxilisina
AA NO PROTEICOS
Ac. -aminobutrico
D-Ala, D-Glu
AMINOCIDOS ALIFTICOS
El ms pequeo
Flexibilidad estr.
Hidrofobicidad
(interior de prot.)
Dificulta el plegamiento
AMINOCIDOS AROMTICOS
Hidrfobo
Ligeramente hidrfobos
Interacciones hidrofbicas
Puentes de Hidrgeno
Actividad Enzimtica
Absorben la luz en el UV (280 nm)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOCIDOS CON OH O S
AMINOCIDOS BSICOS
El menos bsico
Cat. Enzimt. (H+)
Carga + a pH fisiolgico
Muy polares, en la superficie de protenas
Carga - a pH fisiolgico
AA MODIFICADOS
AA NO PROTEICOS
D-Ala, D-Glu
OH
+
H3N-CH2-CH2-CH2-COOAc. -aminobutrico
OH
4-OH prolina
)2
L-Homoserina
-hidroxilisina
L-Ornitina
Aminoacidos esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano(Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez
ancianos)
Metionina (Met)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cistena (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)
PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS
22
Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga
Hay un valor de pH para el cul la carga de la
especie es cero. (zwitterin)
pI = pK1 + pK2
2
para un aa neutro
PPTIDOS
Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000
daltons
( <50
aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa
NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al
C-terminal, usando la terminacin il,
excepto para el ltimo aa.
Ej:
ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la
contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la clula.
PROTEINAS
DEFINICIN
Por su naturaleza
qumica
CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS
SIMPLES
CONJUGADAS
FIBROSA
GLOBULAR
ENZIMAS
PROTENAS
Por su funcin
Biolgica
DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
SOLUBILIDAD:
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTENAS
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin
biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se encuentran
prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
HELICE ALFA
Los grupos R de los
aa se orientan hacia
el exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la
asociacin de
varias cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.