PROTENAS

Qu son?
Las protenas son molculas formadas
poraminocidosque estn unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptdicos. El orden y la disposicin de los
aminocidos dependen del cdigo gentico
de cada persona.

Todas las protenas estn compuestas por:

Carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y
la mayora contiene adems azufre y
fsforo.
Las protenas suponen
aproximadamente la mitad del peso
de los tejidos del organismo, y
estn presentes en todas las clulas
del cuerpo, adems de participar en
prcticamente todos los procesos
biolgicos que se producen.
 Aminocidos

Independientemente de las funciones

que tiene los aminocidos la
fundamental es ser las unidades
estructurales que conforman los
pptidos y las protenas.
Los aminocidos constituyen una
importanteclasede compuestos
orgnicos que contienen al menos
ungrupoamino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Veinte de estos
compuestos son los constituyentes
de las protenas y se los conoce
como aminocidos.
 Enlace Peptdico
Se llama enlace peptdico a la unin
de dos aminocidos mediante la
prdida de una molcula de agua
entre el grupo amino de un
aminocido y el grupo carboxilo del
otro. El resultado es un enlace
covalente CO-NH.
El enlace peptdico slo permite
formar estructuras lineales, sin
ramificaciones, que se denominan
pptidos; estas estructuras son muy
estables, pues los enlaces peptdicos
son covalentes.
Los pptidos se pueden clasificar en:
Oligopptidos
Polipptidos
Protenas: Grandes cadenas de
aminocidos con una estructura
tridimensional definida. Se suele llamar
protenas a los polipptidos con masa
molecular superior a 10000. Las
protenas generalmente estn formadas
por entre 100 y 300 aminocidos,
aunque algunas pueden tener ms de
un millar de aminocidos.
 Estructura de las
protenas
Estructura primaria
Una cadena polipeptdica consiste en una
cadena lineal de aminocidos unidos por
enlaces peptdicos. El primer puesto de la
cadena corresponde al grupo amino
terminal, y la estructura primaria es la
secuencia en la que estn situados todos
los constituyentes hasta llegar al carboxilo
terminal. Esta secuencia est codificada
genticamente.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la
forma en la que la cadena
polipeptdica se pliega en el
espacio. En una protena, cada
tramo de cadena polipeptdica tiene
distinta estructura secundaria.
Estructura terciaria
La estructura terciaria de la protena es la
forma en la que se organizan en el
espacio los diferentes tramos de la
cadena polipeptdica, que pueden tener
una estructura secundaria definida, como
las hlices u hojas o no tenerla.
La estructura terciaria est
mantenida por enlaces inicos y
de puentes de hidrgeno entre las
cadenas laterales de los
aminociodos, enlaces
hidrofbicos y eventualmente
puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una
protena es la forma en la que se
asocian las distintas subunidades
constituyentes, si es que existen.
Es decir, para poder hablar de
estructura cuaternaria es necesario
que la protena est formada por
varias subunidades. Como ejemplos
de protenas con estructura
cuaternaria se puede considerar la
hemoglobina, las inmunoglobulinas o
la miosina.
Clasificacin de las
protenas
Por su conformacin
De acuerdo a su forma, las
protenas pueden dividirse en dos
clases:
1.-Protenas fibrosas. Son
aquellas que estn formadas por
cadenas polipeptdicas, formando
estructuras compactas llamadas
fibras. Por ejemplo:
 La fibrona. Es producida por
insectos, sobre todo por las araas
y el gusano de seda.
El colgeno. Constituye el
componente proteico principal del
tejido conectivo.
La queratina. Puedes encontrarla
en las uas, garras, pico, pezuas,
cuernos, pelo, lana, y en capa
externa de tu piel.
La elastina. Le proporciona
elasticidad a tu piel y a los vasos
sanguneos.
2.-Protenas globulares.

Estn formadas por cadenas

polipeptdicas que adoptan una
forma esfrica. Por ejemplo:
enzimas, anticuerpos, hormonas. La
mayora de las protenas que
conoces, pertenecen a esta clase.
Desempean funciones
estructurales y mecnicas,
actuando como:
 Enzimas

Hormonas: Muchos de estos

componentes son protenas,
capaces de regular muchas
funciones celulares, relacionadas
con el metabolismo y la
reproduccin. Ejemplos son la
insulina, el glucagn y la tiroxina.

Protenas transportadoras y
receptores de membrana: Por
ejemplo, la hemoglobina.
 Protenas transportadoras de
triglicridos, cidos grasos y
oxgeno en la sangre: Son
responsables, entre otras funciones
de la contraccin de las fibras
musculares.

Inmunoglobulinas o
anticuerpos: Son glicoprotenas
que reconocen antgenos
expresados en la superficie de
virus, bacterias y otros agentes
infecciosos.
Protenas de reserva: Ejemplos de
protenas de este tipo de protena
son la ferritina, que almacena hierro
en el interior de las clulas y la
casena de la leche, que acta como
una reserva de aminocidos.
Por su solubilidad
Esta forma de clasificar las
protenas tiene en cuenta
susolubilidad en diferentes
disolventes como el agua, la sal y el
alcohol
 Propiedades de las
protenas
Solubilidad
La solubilidad se debe a que solo los
grupos -R polares o hidrfilos se hallan
localizados sobre la superficie externa
de la protena, y a que establecen
enlaces de hidrgeno con el agua; as, la
protena se rodea de una capa de agua
que impide su unin con otras protenas.
 Desnaturalizacin
Consiste en la rotura de los enlaces que
mantienen el estado nativo de la
molcula, perdindose las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria. Los
enlaces peptdicos permanecen, por lo
que la protena conserva su estructura
primaria

La desnaturalizacin puede estar

provocada por cambios en el pH o en la
temperatura. En determinadas
condiciones, la desnaturalizacin puede
ser reversible.
 Especificidad

Es la propiedad ms caracterstica
de las protenas. Se muestra a
diversos niveles, siendo los ms
importantes la especificidad de
funcin y la especificidad de
especie.
 Capacidad amortiguadora

Las protenas tienen un

comportamiento anftero, al igual
que los aminocidos que las
forman. Debido a que pueden
comportarse como cidos o como
bases, liberando H+ del medio, las
protenas son capaces de
amortiguar las variaciones de pH
del medio en el que se encuentran.
Funciones de las protenas
Funcin ESTRUCTURAL
Algunas proteinas constituyen
estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte
de las membranas celulares y actuan
como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la
expresin de los genes.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin
enzimtica son las ms numerosas y
especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
Algunas hormonas son de
naturaleza protica, como la
insulina y el glucagn (que regulan
los niveles de glucosa en sangre) o
las hormonas segregadas por la
hipfisis como la del crecimiento o
la adrenocorticotrpica (que regula
la sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
Algunas proteinas regulan la
expresin de ciertos genes y otras
regulan la divisin celular (como la
ciclina).

Funcin HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio
osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio
interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como
anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen
a la formacin de cogulos sanguneos
para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la
del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteinas fabricadas con funciones
defensivas.
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno
en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno
en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en
los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos
por la sangre.
Los citocromos transportan
electrones.
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen
las miofibrillas responsables de la
contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de
huevo, la gliadina del grano de trigo
y la hordeina de la cebada,
constituyen la reserva de
aminocidos para el desarrollo del
embrin.
La lactoalbmina de la leche.