Professional Documents
Culture Documents
E+P
Tiempo de la reaccin
C6H12O6 CO2 + H20 + ATP
Estructura
globular
Funcional Inactiva
Generalidades
La actividad de las enzimas puede ser afectada por
otras molculas. Los inhibidores enzimticos son
molculas que disminuyen o impiden la actividad
de las enzimas, mientras que los activadores son
molculas que incrementan dicha actividad.
Los Zimgenos son protenas que requieren
desprenderse de un fragmento pequeo para
convertirse en enzimas activas
Generalidades
Algunas enzimas requieren la unin de
molculas no proteicas denominadas
cofactores para poder ejercer su actividad
Las Coenzimas
PARTE PROTEICA NO PROTEICA
Apoenzima Cofactor (activador)
Holoenzima (activa)
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen
unido son denominadas apoenzimas (inactiva)
Cofactor
E: PM 100000, 7 nm
Inorgnico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.
Orgnico:
Orgnico:
Coenzimas
Coenzimas
NAD,
NAD,
FAD,
FAD,
CoASH.
CoASH.
GrupoProsttico
Grupo Prosttico
GrupoProsttico
Grupo Prosttico
Algunas enzimas requieren metales para
mejorar su actividad
Enzimas que requieren elementos
inorgnicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhdrasa carbnica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
Coenzimas: Actan como transportadores eventuales de
tomos especficos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina . Aldehdos
Dinucletido de flavina y adenina. tomos de hidrgeno
Ion hidruro (H-)
Dinucletido de nicotinamida y de adenina
Coenzyme A (CoA)
Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
El NAD es una coenzima aceptora de H
Sustrato
oxidado
Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
C (cido Coenzima de algunas peptidasas.
Escorbuto
ascrbico) Interviene en la sntesis de colgeno
HEXOKINASA GLUCOSA P1
GLUCOSA GLUCOSA P2
OXIDASA
Un grupo enzimas puede atacar a un mismo
sustratos y tener un mismo producto (isoenzimas)
Generalidades
Isoenzimas o Isozimas
Son formas moleculares diferentes de una misma
enzima
Catalizan la misma reaccin
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa:
LDH 1
LDH 2
LDH 3
LDH 4
LDH 5
Se diferencian por su movilidad electrofortica
Generalidades
Factores que afectan la actividad enzimtica:
Concentracin de la enzima
Concentracin de del sustrato
Temperatura
pH
Efecto de inhibidores y activadores.
Etapas de la reaccin enzimtica
Enzima
Sustrato
Sitio activo
Una enzima puede unir dos sustratos
en su sitio activo
Teoras de la accin enzimtica, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
EC 1.x Oxidorreductasas
EC 2.x Transferasas
EC 3.x Hidrolasas
EC 4.x Liasas
EC 5.x Isomerasas
EC 6.x Ligasas
Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de
oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:
Ared + Box Aox + Bred
AH2 + B A + BH2
Precisan la colaboracin de las coenzimas de
oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
electrones. Tras la accin cataltica, estas coenzimas
quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que
deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva
reaccin cataltica.
Ejemplos: Deshidrogenasas, peroxidasas.
Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de
tomos grupo de tomos entre molculas:
A-X + B A + B-X
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura
de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras.
Suelen actuar en procesos de interconversin de
monosacaridos, aminocidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.
Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente
obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan
en la digestin de los alimentos, previamente a otras
fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se
deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'.
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
A-B A+ B
Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Actan sobre determinadas A B
molculas obteniendo o
cambiando de ellas sus
ismeros funcionales o de
posicin, es decir, catalizan la
racemizacin y cambios de
posicin de un grupo en
determinada molcula
obteniendo formas isomricas.
Suelen actuar en procesos de interconversin.
Ejemplo: epimerasas.
Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos (enlace) a
expensas del acoplamiento e hidrlisis de un nucletido
trifosfato (molculas de alto valor energtico) como el
ATP(ATP, GTP, etc.).
ALTA
concentracin
de sustrato
SATURACION
Equilibrio de la reaccin enzimtica
. . .
Efecto de la concentracin de sustrato
vmax
. .
.
.
. [s]
Hay un nmero limitado de sitios en la enzima para fijar substrato;
una vez que estn ocupados todos, por mucho que aumente la [s], la
velocidad permanecer constante (Vmax)
Una cintica hiperblica implica un proceso saturante:
Relacin entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Velocidad de la reaccin (v)
Vmax
Vmax/2
15 40 75
Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura ptima.
Inhibicin enzimtica
Los inhibidores son molculas que regulan la
actividad enzimtica, inhibiendo su actividad.
Pueden clasificarse en:
Reversibles
Irreversibles.
Las irreversibles se unen covalentemente a la
enzima sin posibilidad de revertir la modificacin.
Las reversibles se unen de forma reversible a la
enzima.
Los inhibidores isostricos pueden ser de dos tipos:
E+I EI
ES + I ESI
2. Organofosfricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
Inhibicin enzimtica
Las reversibles se clasifican en:
Competitivas; el inhibidor se une al sitio activo de la enzima,
Con inhibidor
El inhibidor competitivo
aumenta la Km
Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
Inhibidor No Competitivo
en su actividad cataltica.
Algunas enzimas requieren de coenzimas
Adems las Enzimas nos pueden brindar valiosa informacin acerca del
estado de un rgano por ejemplo: El Hgado El Corazn Los
Msculos