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Localización enzimática
Las enzimas ejercen su función
predominantemente en el
interior celular. Mas aún lo
hacen en determinado
organelo de la célula.
Las enzimas que se encuentran
en el plasma o líquidos
diversos corresponden a
aquellas que se están
eliminando y muy pocas como
la LCAT (Lecitina colesterol acil
transferasa), LLP (Lipasa
lipoproteica), ejercen su
función a nivel plasmático.
Enzimas Uniloculadas
enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que se
encuentran solamente en el citosol. Por ejemplo GPT
(glutámico-pirúvico transaminasa) ó LDH (láctico
deshidrogenasa).
Enzimas Biloculadas
enzimas que están en un cierto porcentaje en las
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, como la
GOT (glutámico-pirúvico transaminasa) que está 60% en
el citoplasma y 40% en mitocondria, MDH (malato
deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50% en
mitocondria.
ENZIMAS
Catalizadores biológicos.
La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de RNA
con actividad catalítica (ribozimas).
Alto grado de especificidad.
Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la reacción no catalizada.
No sufren modificación al final de la reacción.
No cambian la constante de equilibrio de una reacción
química.
Actúan en condiciones moderadas de presión y
temperatura
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Definiciones:
1.- La combinación reversible del la [E] con el [S] ocurre en un paso muy rápido
2.- La descomposición del e [ES] ocurre en un paso lento, la descomposición del
[ES] es el paso limitante de la reacción
3.- a Vo K-2 es depreciable
4.- K2 es la menor. Es limitante Vo =K2 [ES]
5.- en el estado estacionario : Vf [ES] =Vd [ES]
k1 k2
ES K-1
ES K-2
EP
k1 k2
ES ES EP
K-1
ES = Vmax . (S)
Km + (S)
Que es Km
• Km es una constante derivada de k 1 k 2
Km
k1
Vmax
Vmax/2
Hexoquinasa Glucoquinasa
Km. Km (hígado)
(cerebro) S
Si una reacción transcurre en muchos pasos, Km es una función muy compleja
de muchas constantes de velocidades.
k1 k2 k3
E+S ES EP E+P
K-1 K-2 K-3
Vm= k3 [EP]
• Enzimas proteolíticas
Gráfica de Lineweaver Burk
Es posible, sin embargo, que proteínas con una-subunidad puedan exhibir efectos
alostéricos si hay múltiples sitios de enlace para substratos.
Inhibidores competitivos
• Estructuras semejantes al sustrato que compiten con él por el mismo
centro activo.
• Sus efectos pueden revertirse si se incrementa la concentración del
sustrato hasta ocupar todos los centros activos.
• La Vmax no cambia, pero si el Km porque se necesita más sustrato.
v 1/V
inhibidor
1/Vmax
1/V
V
inhibidor
1/Vmax