Professional Documents
Culture Documents
GENERALIDADES DE ENZIMAS
Industria
Química Penicilina
Fermentaciones
Transformación
Quesos
de Alimentos
Vinos
Agricultura Rhyzobium
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:
A. SITIOS ACTIVOS:
Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de
aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un
microambiente específico.
CATÁLISIS POR PROXIMIDAD: para que las moléculas reaccionen, deben acercarse
hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra, mientras mas alta sea su
concentración con mayor frecuencia se encontraran una con otra y mayor será el índice de su
reacción.
CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
•Reacciones por transformación intermediarios cargados inestables por
captación o cesión de H+
•A pH fisiológico [H+] y [OH-] bajas Baja velocidad
•Enzimas donantes o aceptores de [H+] Aumentan velocidad
CATÁLISIS COVALENTE
Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la
formación de producto. Ej: Transaminaciones
A-B+X: A-X+B A+X:+B
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
•Grupos aldehídos
Succinato Deshidrogenasa
•Grupos acilos
Citocromo c oxidasa.
•Grupos glucosilos
•Grupos fosfatos (kinasas)
No Clase Tipo de reacción que Ejemplo
. catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
Inhibidores
Reactivos químicos específicos que pueden inhibir
a la mayor parte de las enzimas.
Irreversibles
INHIBIDORES
Reversibles
• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas de los gps. catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Acetilcolina
Acetato + Colina
Inhibidor Reversible
• La unión del inhibidor y la enzima es reversible.
• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostérica)
Inhibición Competitiva
Vmax igual
KM diferente
Inhibición No Competitiva
Vmax diferente
KM igual
Cinéticas de Inhibición
1
V
No competitivo
Vmax diferente
KM igual
Competitivo
Vmax igual
KM diferente
0 1/[S]
Inhibición Acompetitiva
LACTATO DESHIDROGENASA
Hígado, Corazón
Inmunoblotting LDH-1
Uso de sustratos específicos LDH1/LDH2 = 0.85 Normal >1 Enfermo
ASPECTOS CLÍNICOS DE LA ENZIMOLOGÍA
2. Herramientas analíticas
Purificación de enzimas
3. Terapia enzimática
Industria Biotecnológica
1.ENZIMAS ESPECÍFICAS
2. ENZIMAS NO ESPECÍFICAS
Enzimas intracelulares.
Daño Tisular
Creatin quinasa 50.000 veces daño en el musculo.
Proliferación Celular (Neoplasia)
Aclaramiento renal deficiente
ENZIMOLOGIA CLÍNICA DEL INFARTO DE MIOCARDIO
Pruebas enzimáticas :
1. Evidencia de la producción de un infarto
2. Seguimiento del progreso y la recuperación tras cirugía
CREATINA QUINASA
ASPARTATO AMINOTRANSFERASA
LACTATO DESHIDROGENASA