ENZIMAS

Definición conceptual:
Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica
cuya función es aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas que se producen en el
organismo, actúan por lo tanto como catalizadores
biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?
La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
¿ Donde se producen?
Se producen en los ribosomas celulares como
respuesta a las órdenes del ADN nuclear.
Pueden actuar dentro de las células como fuera
de ellas.
 Las enzimas ¿Cómo actúan?
Las enzimas son catalizadores orgánicos y como
tales aumentan la velocidad de la reacción química,
sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactantes ni de los
productos pero sí disminuyen la energía de
activación, una especie de barrera energética que
deben pasar los reactantes para convertirse en
productos.
Son considerados biocatalizadores reguladores de
reacciones y sin ellas la vida sería casi imposible.
Las reacciones catalizadas por las enzimas son de
10.000 a 10.000.000 más rápidas que las reacciones
correspondientes no catalizadas.
Propiedades de las enzimas
Son eficientes en cantidades muy pequeñas
No son alteradas químicamente por la reacción, es decir, se recuperan
por completo al finalizar ésta.
No afectan las condiciones de equilibrio de la reacción; solo hacen que
éste equilibrio se alcance más rápidamente.
Presentan una especificidad muy alta para una reacción en particular.
Son altamente específicas
Pueden actuar y después se inhiben temporalmente transformándose en
zimógenos hasta activarse de nuevo.
Actúan sobre una sustancia en particular llamada sustrato.
Pueden existir enzimas catalizadoras o hidrolíticas ( degradan
sustancias grandes a sustancias pequeñas) como también enzimas
polimerasas ( unen monómeros para formar polímeros)
Especificidad de las enzimas
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria le
permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato
y favoreciendo su
transformación en
productos
sustrato Complejo
enzima-sustrato

productos
 ¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
Temperatura
pH
Concentración del sustrato
Concentración de la enzima
Presencia de agua
 Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura óptima en
la cual su actividad catalítica es máxima
 pH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el
cual la actividad enzimática es máxima
 Concentración del sustrato
A mayor concentración de sustrato disminuye la
actividad enzimática.
Lo anterior no es indefinidamente, cuando hay más
enzima para unirse al sustrato se alcanza la
velocidad máxima
 Función enzimática
La función de una enzima está íntimamente ligada a su
estructura proteica tridimensional.
Cada enzima tiene una ranura o muesca, llamado sitio
activo, dentro del cuál las moléculas reactivas llamadas
sustratos pueden acoplarse.
El sitio activo de una enzima tiene una forma
característica y una distribución de carga eléctrica que es
complementaria a su sustrato.
En algunos casos sustancias similares químicamente al
sustrato pueden competir con éste ocupando su sitio
activo: estos son llamados inhibidores competitivos.
Además del sitio activo, muchas enzimas poseen también
un grupo de aminoácidos que conforma el sitio
alostérico, este sitio permitiría la regulación de una
enzima cuando esta forma parte de una cadena de
reacciones.
La especificidad de una enzima con su sustrato se
relaciona con una llave y su cerradura.
Las enzimas y los sustratos son mucho más flexibles
que las cerraduras y las llaves. Por lo menos en
algunas enzimas, los cambios de la forma, tanto de la
enzima como del sustrato son esenciales para que se
presente la acción enzimática.
Antiguamente se planteaba la teoría “llave – cerradura”
para explicar la especifidad enzimática con el sustrato.
Este modelo es muy rígido y ya está obsoleto.
En la actualidad se plantea el modelo del “encaje
inducido” que sostiene que el sitio activo de una enzima
puede “adaptarse” o acomodarse” o “deformarse para su
acción perdiendo si rigidez para conectarse con la
molécula de sustrato
 Modelo de acción enzimática
teoría llave - cerradura
La enzima es como una especie de cerradura molecular en que
entran solo llaves moleculares en forma específica, o sea los
sustratos.
 Modelo de acción enzimática
teoría del encaje inducido
Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en
la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la
enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican

de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan:
1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se
conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el
nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.
2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos
orgánicos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,
3.- Hidrolasas: Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve
como receptor del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no
oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se
rompen un doble enlace.
5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un
solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más
sencillas.
6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en
reacciones sintéticas que requieren el ingre so de energía química
potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Sustancias que inhiben la actividad de muchas enzimas o incluso
las destruyen.
En la inhibición reversible el inhibidor forma enlaces débiles con la
enzima. La Inhibición reversible competitiva el inhibidor compite con
el sustrato por el centro activo.
En la Inhibición reversible no competitiva el inhibidor se une en un
sitio que no es el sitio activo modificando su forma y el sitio activo
no puede unirse al sustrato.
antibióticos relacionados inhiben de modo irreversible una enzima
bacteriana, la transpeptidasa, la cual se encarga de establecer
algunos enlaces químicos en la pared celular. Otro ejemplo es el
cianuro que inhibe la respiración celular.
Este último es considerado un veneno enzimàtico.