Reinaldo Rodríguez guerrero

LOS AMINOÁCIDOS
•Existen 20 aac., cada uno está formado por un
carbono () unido a un grupo carboxilo, a un
grupo amino, a un Hidrógeno y a una cadena
lateral .
Se usan dos convenciones para identificar a los
carbonos dentro de un aminoácido. Los carbonos
adicionales de un grupo R se designan comúnmente β
(beta), γ (gamma), δ (delta), ε (epsilon), empezando a
partir del carbono α (alfa).
Para la mayoría de las demás moléculas
orgánicas, los átomos de carbono se numeran
simplemente a partir de un extremo, dando la
máxima prioridad a los carbonos con
sustituciones que contengan átomos de mayor
número atómico.

Siguiendo esta última convención, el grupo

carboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el
carbono alfa sería el C-2.
Estereoisomerismo en los alfa-aminoácidos.
a)Los dos estereoisómeros de la alanina, la L- y la D-alanina,
son imágenes especulares no superponibles entre sí
(enantiómeros).

b) Los enlaces con forma de cuña se proyectan fuera del plano

del papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrás
•Dependiendo de las propiedades de la cadena
lateral, los a.ac se pueden agrupar en:

Polares, con carga (Acc. Básicos)

Cadena lateral (+), Muy hidrófilos
•Lisina
•Arginina
•Histidina
No Polares
Cadenas laterales no polares, hidrófobos
•Fenilalanina

•Glicina •Triptófano

•Alanina •Prolina

•Valina •Cisteína

•Leucina •Metionina

•Isoleucina
Polares, pero sin
carga
Cadenas laterales
sin carga, pero
polares.
Hidrófobos.
Acc. Ácidos
Cadenas laterales
ácidas que terminan
en grupos carboxilo.
Muy Hidrófilos.
Los a.ac. se unen por medio de enlaces
peptídicos, lo que forma polipéptidos (cadenas
lineales de a.ac.).

Grupo Grupo amino

carboxilo
 Las Proteínas
•Las proteínas son polipéptidos con secuencias
de aminoácidos específicas, con una estructura
tridimensional.
•Existen varios niveles de organización de la
estructura protéica:

Estructura primaria
Es la secuencia de a.a. de la cadena polipetidicas.
Estructura secundaria
•Ordenamiento regular de los aac dentro las
regiones del polipéptidos.
•Pueden ser del tipo Hélice  y la Hoja 
•La Hélice  se forma cuando una región de la
cadena se enrolla sobre sí misma y se forma un
puente de H entre dos enlaces peptídicos.

•La Hoja  se forma cuando dos partes de una

cadena polipetidicas se juntan y se unen con
puentes de H.
Estructura secundaria
Estructura terciaria

•Es el plegamiento de la cadena polipeptídica

como consecuencia de las interacciones de las
cadenas laterales de los acc que se encuentran en
diferentes regiones.

•Las Hélice  y las Hoja  se conectan por medio

de regiones lazo.
Configuración Globular Configuración Fibrosa
•En general, las proteínas se pliegan formando
estructuras globulares y compactas (dominios).
•Los a.a. hidrófobos se ubican al interior de esta
estructura terciaria y los hidrófilos en la superficie
•Según ocurre la interacción de los dominios se
pueden producir dos tipos de estructuras Globulares
(solubles en agua) y Fibrosas (insolubles en agua).
•Las proteínas mantienen su estructura y función
dentro de la célula, pero un cambio en las
condiciones puede suponer la alteración de su
estructura terciaria, llegando incluso a perder su
función.
•La pérdida de la estructura terciaria de una
proteína supone la pérdida de su función. Se habla
de desnaturalización cuando el cambio en la
estructura de la proteína es tan grande que ésta
no puede mantener su función.
•La mayoría de las proteínas se pueden
desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes,
o detergentes.
•La desnaturalización no supone la ruptura
de los enlaces covalentes, pero sí de las
interacciones débiles que mantienen la
estructura tridimensional.
Estructura cuaternaria
•Interacción entre diferentes cadenas polipeptídicas.
•Se unen por el mismo tipo de interacción que la
estructura terciaria.
•Sólo está presente en las proteínas que constan de más
de una cadena de aminoácidos. La estructura
cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas
cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando
lugar a una estructura tridimensional.
HEMOGLOBINA
 FUNCION EJEMPLOS

Transporte: Hemoglobina, Lipoproteína

Movimiento: Dineína, Actina, Miosina
Defensa: Anticuerpos, Trombina
Estructura: Queratina, Colágeno
Reserva: Ovoalbúmina, Zeína
Hormonas: Insulina, H de Crecimiento
Enzimas: Hexoquinasa, Rubisco
 LAS ENZIMAS

•Las enzimas son catalizadores que aumentan la

velocidad de las reacciones químicas dentro de la
célula sin ser consumidas o alteradas por la
reacción.
•Químicamente son proteína
•Actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
• Las células contiene miles de enzimas diferentes
 CATALIZADOR

•Un catalizador es una sustancia que acelera una

reacción química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.

•Un catalizador acelera la reacción al disminuir la

energía de activación.
 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA

•La característica más sobresaliente de los

enzimas es su elevada especificidad. Esta es
doble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la

molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
Especificidad de acción. Cada reacción está
catalizada por un enzima específico.
•La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el
estado de transición.
E+S ES E+P
•El o los sustratos se une a la enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son:
puentes de hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico, el sitio
activo.
•Este centro es una pequeña porción de la
enzima, constituído por una serie de aac. que
interaccionan con el sustrato.
•Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteícas. En función de su
naturaleza se denominan:
Cofactor o grupos prostéticos: Cuando se
trata de iones o moléculas inorgánicas.
Coenzima: Cuando es una molécula orgánica.

•Se puede señalar, que muchas vitaminas

funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde más bien a que no se puede sintetizar un
determinado producto el que la vitamina es la
coenzima.
 VITAMINAS

•Algunas vitaminas son necesarias para la

actuación de determinadas enzimas, ya que
funcionan como coenzimas que intervienen en
distintas rutas metabólicas.

•Una deficiencia en una vitamina puede originar

importantes defectos metabólicos.
 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1.Óxido-reductasas
Reacciones de oxido-reducción.
•Si una molécula se reduce, tiene que
haber otra que se oxide.
2. Transferasas
Transferencia de grupos funcionales.
•grupos aldehídos
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
Reacciones de hidrólisis.
•Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre: enlaces glucosídico, peptídico, C-N.
4. Liasas
Adición a los dobles enlaces.
•Entre C y C , C y O, C y N.
5. Isomerasas
Reacciones de isomerización.
6. Ligasas
Formación de enlaces, con aporte de ATP.
•Entre C y O, C y S, C y N, C y C.
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
•La actividad de las enzimas pueden ser
reguladas de tal manera que funcionen en los
momentos precisos.

Regulación alostérica
•La actividad enzimática se controla por la unión
de moléculas pequeñas a sitios específicos en la
enzima.
Inhibición por retro-alimentación
•El producto inhibe la activación de al menos una
de las enzimas implicadas en su síntesis.

Inhibición por interacciones con otras proteínas o

por adición de grupos fosfatos

• La fosforilación puede estimular o inhibir la

actividad de muchas enzimas.