PROTEINAS

Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... .

PROTEINAS
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; oligopptido, si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, polipptido se denomina si es superior a 10 protena . superior a 50 aa.

IMPORTANCIA BIOQUMICA DE LAS PROTEINAS

Las protenas son las sustancias que desempean un mayor numero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) Desempean funciones metablicas y reguladoras.

Funciones metablicas y reguladoras

Asimilacin de nutrientes, Transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, Inactivacin de materiales txicos o peligrosos. Son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) . Intervienen en los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario.

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Se clasifican, de forma general, en: Holoproteinas : formadas solo por aminocidos Heteroproteinas formadas por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.

LOS AMINOCIDOS
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). unidos a un mismo carbono denominado carbono- . Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

AMINOCIDOS
. El carbono-alfa recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminocidos (R) se denomina cadena lateral. Segn ste radical se distinguen 20 tipos de aa

CLASIFICACIN DE LOS AMINOACIDOS

Segn el tipo de cadena lateral.: Aminocidos alifticos. Aminocidos aromticos. Aminocidos azufrados Aminocidos hidroxilados Aminocidos cidos y sus amidas. Aminocidos bsicos

Aminocidos alifticos.
En este grupo se encuentran los aminocidos cuya cadena lateral es aliftica, es decir una cadena hidrocarbonada

Glicina, GlyG

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

, Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

Aa. Alifticos
La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza aliftica, pero difiere de los dems aminocidos en que su cadena lateral est unida tanto al carbono alfa como al nitrgeno del grupo amino.

Prolina, Pro, P

Aminocidos aromticos
En este grupo se encuentran los aminocidos cuya cadena lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenlico.

fenialalanina

Aa aromticos
La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromtico, lo que lo hace menos hidrofbico y mas reactivo

tirosina

Aa aromticos
El triptfano tiene un grupo indol

Aminocidos azufrados
Hay dos aminocidos cuyas cadenas laterales poseen tomos de azufre, son la cistena, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioster

cistena

metionina

Aminocidos hidroxilados
serina

treonina

Otros dos aminocidos tienen cadenas alifticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucha ms hidroflicos y reactivos

Aminocidos bsicos
Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina,arginina e histidina

lisina
histidina

arginina

Aminocidos cidos y sus amidas

En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. El cido asprtico (aspartato) El cido glutmico ( glutamato )

Aminocidos cidos y sus amidas

Se denominan aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales estan cargadas negativamente. Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre

El cido asprtico (aspartato)

El cido glutmico ( glutamato)

Peptidos y enlace peptdico

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

Enlace peptdico

Enlace peptdico
Cada pptido o polipptido se representa, convencionalmente, de izquierda a derecha. Empezando por el extremo Nterminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo Cterminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.

Formacin del enlace peptdico

.

Enlace peptdico
Es por eso que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos, es idntico a todos ellos. (-NH-CH-CO-) Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.

PEPTIDOS
Para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopptidos.Dipptidos.Tripptidos.Tetrapptidos.Polipptidos .si el n de aa < 10. si el n de aa es 2 . si el n de aa es 3 si el n de aa es 4. si el n de aa > 10

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: Estructura primaria, Estructura secundaria, Estructura terciaria y Estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran.. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la (alfa)-hlice la conformacin beta

Estructura secundaria
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue.

glucagon

Estructura secundaria
En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Estructura terciaria
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. Los puentes de hidrgeno Los puentes elctricos Las interacciones hifrfobas

ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara: hexoquinasa(dos), hemoglobina(cuatro), la cpsida del virus de la poliomielitis,( 60 unidades protecas)

COMPORTAMIENTO QUMICO DE LAS PROTEINAS

En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero. Pueden ionizarse, dependiendo del pH, Como un cido liberando protones y quedando (COO'). Como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ). Como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Especificidad. Desnaturalizacin

Especificidad
Se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia. Un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

Especificidad
No todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

Desnaturalizacin
.

Es la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita . . La desnaturalizacin se puede producir por: Cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), Variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablece una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina: renaturalizacin.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en : HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS Globulares

Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc

HOLOPROTENAS Fibrosas

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS Glucoprotenas : Ribonucleasa,,Mucoprotenas, Anticuerpos ,Hormona luteinizante Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteinas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Estructural Las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Enzimatica Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas. Hormonal Insulina y glucagn Hormona del crecimiento Calcitonina

proteinas
Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibringeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva: Ovoalbmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche

Proteina de origen animal y vegetal

Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal.